《蛋白质的化学组成和分类》-公开课件.pptVIP

2、蛋白质的分类 (1) 依据蛋白质的形状和溶解度可分为球状蛋白质、纤维状蛋白质和膜蛋白。 球状蛋白质：分子外形接近球形或椭圆形。 纤维状蛋白质：分子外形类似纤维或细棒。又可分为可溶性纤维状蛋白和不溶性纤维状蛋白质 膜蛋白：与细胞的各种膜系统结合存在。 （3）按功能分类 酶蛋白、调节蛋白、 转运蛋白、贮存蛋白、收缩蛋白、防御蛋白、毒蛋白、膜蛋白、 胶原蛋白、 角蛋白、弹性蛋白 、 丝心蛋白等 2、氨基酸在结构的共同点 (1)都是α-氨基酸。 (2)不同的氨基酸R不同。 (3)除甘氨酸外，α-碳原子都是手性碳原子。 (4)两性离子：氨基酸在结晶状态或在水溶液中，主要离解成两（兼）性离子的形式（又叫偶极离子），中性分子数极少。 (5)旋光性：除Gly外，都具旋光性. 3. 蛋白质中几种重要的不常见氨基酸 蛋白质中的不常见的氨基酸，通常是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。 4、非蛋白质氨基酸在各组织和细胞中还存在200多种非蛋白质氨基酸，这些氨基酸是基本氨基酸的衍生物，也有一些是β-，γ-或δ-氨基酸，有的是D-型氨基酸。如： 四、 氨基酸的分类 可分为蛋白质中常见氨基酸，蛋白质中不常见氨基酸和非蛋白氨基酸。 蛋白质中常见氨基酸又根据R-基的结构和极性大小进行分类。 1、根据R的化学结构 （1）脂肪族氨基酸： 1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys； 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr、 Trp （3）杂环氨基酸：His （4）杂环亚氨基酸：Pro 2、根据R的极性 （1）极性氨基酸： 1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys； 2）带正电：His、Lys、Arg； 3）带负电：Asp、Glu （2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp 3、必需氨基酸 依据人体或动物体是否能合成，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸，人体或动物体不能合成，只能由食物提供的氨基酸叫必需aa。成年人8种,婴幼儿能合成组氨酸和精氨酸，但合成量不能满足需要，仍需从食物中供给。动物10种（精、组氨酸）。 八种必需氨基酸包括： 苏缬亮异亮，苯丙属芳香。 还有色赖蛋，缺一人遭殃。 动物需十种，精氨组莫忘。 五、氨基酸的一般性质 氨基酸为无色结晶或粉末，每种氨基酸都有自己的特有结晶形状，与相应的有机酸相比，氨基酸的熔点较高，一般都大于200℃以上. 不同氨基酸味道不同，有的鲜美，有的甘苦，有的无味 组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外均含有不对称碳原子，具有旋光性.。 除半胱氨酸、酪氨酸外，氨基酸一般不溶于水，但在稀碱或稀酸溶液中溶解最好，除了脯氨酸溶于乙醇、乙醚外，决大多数氨基酸不溶于有机溶剂，所以可用有机溶剂沉淀氨基酸， （一）氨基酸的解离 1、氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以兼性离子（也叫偶极离子）的形式存在。 2、氨基酸完全质子化时，可看成为多元酸，侧链不解离的中性氨基酸可看为二元酸，酸性和碱性氨基酸可看为是三元酸 3、以一氨基一羧基的氨基酸为例来介绍氨基酸的解离情况,这类氨基酸完全质子化时，具有2个可解离的H，是二元弱酸。 (二) 氨基酸等电点 定义： 当调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的-NH3+和-COO-的解离度完全相等时，氨基酸所带的净电荷为0，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。在等电点时，即氨基酸处于两性离子状态。 由于静电作用，在等电点时，aa的溶解度最小，易沉淀，据此性质可分离制备氨基酸。也可以根据这个原理，在实验室中求氨基酸的pI值 氨基酸的pI也可依据可解离基团的pK值计算 八、氨基酸的光谱性质——紫外吸收光谱 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在红外区和远紫外区（λ＜200nm）都有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有芳香氨基酸（酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸）有吸收光的能力,因它们的R基具有苯环共轭双键。 酪氨酸的最大吸收波长(?max)＝275nm，?275=1.4x103; 苯丙氨酸的?max＝257nm，?257=2.0x102; 色氨酸的?max＝280nm，?280=5.6x103; 蛋白质因含这些氨基酸而有紫外吸收能力,一般最大吸收波长在280nm处 *