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协和考博生物化学精选 生物化学名词 1、肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 2、肽（peptide）：两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 3、亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 4、等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 5、双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 6、构形（configuration)：有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 7、构象（conformation)：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 8、调节子（regulon）：大肠杆菌基因组中，其表达活性是受同一种基因编码蛋白质协同调节的一组操纵子或一组基因，叫调节子。 9、伴娘蛋白（chaperone，molecular chaperons（复数）or chaperonin陪伴蛋白）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。而它本身却不是最终形成的功能蛋白质的组成部分。已知有一部分，但不是所有的分子伴侣，是属于热激或应激蛋白质（heat-shock or stress proteins）。Molecular folding。 10、包涵体（inclusion body）：当外源蛋白质在宿主细胞内高水平表达时常产生不溶性颗粒，称包涵体。主要由不溶性外源蛋白质和杂质所组成，经溶解和再折叠可获得有活性的蛋白质。 11、比活（specific activity）：每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 12、活化能（activation energy）：将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 13、活性部位（active energy）：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 14、酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。 15、共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 16、酶原（zymogen）：通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 17、调节酶（regulatory enzyme）：位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。 18、别构酶（allosteric enzyme）：又叫变构酶，代谢途径中的关键酶大多是变构酶，其活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节，这种调节叫变构调节（allosteric regulation）。 19、异构酶（isomerase）：催化各种同分异构体之间相互转化的酶，如磷酸丙糖异构酶等。 20、齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。 21、序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。 22、同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。 23、别构调节物（allosteric