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临床医学 第一章蛋白质的结构与功能 第 一 节 蛋 白 质 的 分 子 组 成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有 C 、H、 O、N 和 S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼， 个别蛋白质还含有碘 。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为  16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据 以下公式推算出蛋白质的大致含量： 100 克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮 克数× 6.25× 100 二、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1. 非极性氨基酸（ 9）：甘氨酸 （ Gly ） 丙氨酸 （ Ala ）缬氨酸（ Val ）亮氨酸（ Leu ） 异亮氨酸（ Ile ）苯丙氨酸 （ Phe）脯氨酸（ Pro ） 色氨酸（ Try ）蛋氨酸（ Met ） 2、 不带电荷极性氨基酸（ 6）：丝氨酸（ Ser） 酪氨酸 (Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺 (Gln ) 苏氨酸 (Thr ) 3、 带负电荷氨基酸（酸性氨基酸） （ 2） : 天冬氨酸 (Asp ) 谷氨酸 (Glu) 4、 带正电荷氨基酸 （碱性氨基酸）（ 3）:赖氨酸 (Lys) 精氨酸 (Arg) 组氨酸 ( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 : 在某一 pH 的溶液中， 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，  成为兼性 离子，呈电中性。此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1) 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在  280 nm 附近。 （ 2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基， 所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸收值是分析 溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在  570nm 处。由于此吸 收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基 5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 6、多肽链有两端 ： N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽 2. 多肽类激素及神经肽 第 二 节 蛋 白 质 的 分 子 结 构一、蛋白质的一级结构 1、定义 ：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。 2、主要的化学键 ：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 1 临床医学 二、蛋白质的二级结构 1、定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 2、主要的化学键： 氢键 3、蛋白质二级结构的主要形式  -螺旋、  -折叠、 -转角、无规卷曲 三、蛋白质的三级结构 1、 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 2、主要的化学键 ：疏水作用、离子键、氢键和 Van der Waals 力等 四、蛋白质的四级结构 1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 2、亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 第四节 蛋白质的理化性质 （一）蛋白质的紫外吸收 （二）蛋白质的两性电离 1、蛋白质的等电点： 当蛋白质溶液处于某一  pH 时，蛋白质解离成正、 负离子的趋势相等， 即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。 （三）蛋白质的沉降特性 （四）蛋白质的胶体性质 蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜 （五）蛋白质的变性、复性 1、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 2、变性的本质 ：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 （六）蛋白质的呈色反应 ⒈茚三酮反应 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 ⒉双缩脲反应 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或