生物化学笔记（汇总）.docxVIP

第 PAGE \* Arabic 16 页 第一章 蛋白质的结构与功能 1.1 蛋白质的分子组成 构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸） 【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】 含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸） 脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸 20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应 【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】 1.2 蛋白质的分子结构 一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序 肽键、二硫键 二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象 氢键 α?螺旋（3.6个残基上升一圈，螺距0.54nm），β?折叠（平行和反平行，5~8个残基）β?转角 超二级结构（αα、βαβ、ββ） 模体 三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置 次级键 四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局 次级键 肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2） 1.3 蛋白质结构与功能的关系 尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键 【肌红蛋白与血红蛋白】 肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基； 血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基； 肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似； 肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线； 血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。 蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病 1.4 蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度） 1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析 透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。 丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法 既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心 ＊简答题或论述题： 1、简述α-螺旋结构的主要特征 要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定 2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？ 要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂 3、蛋白质变性后有什么改变？ （1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低 （4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解 第二章 核酸的结构与功能 2.1 核算的化学组成和一级结构 糖苷键：核糖的C-1’原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。 核酸的一级结构：5’-3’的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。 2.2 DNA的空间结构与功能 DNA双螺旋结构模型的要点： （1）反向平行多聚核苷酸链（2）右手螺旋及其参数（3）维持稳定的因素 一些参数：直径2.37nm 螺距3.4nm 两个相邻碱基旋转角36° 【核小体的组成】 人端粒的重复序列：TTAGGG 2.3 RNA的结构与功能 一、mRNA（丰度最小，占细胞总RNA的2%-5%） 结构要点：5’帽（m7Gppp）、3’尾（poly A）、开放阅读框（ORF）和非翻译区 帽子结构和多聚尾的作用： （1）mRNA核内向胞质的转位（2）mRNA的稳定性维系（3）翻译起始的调控 二、tRNA（占细胞总RNA的15%） 结构要点：稀有碱基、茎环结构、3’端接纳臂（CCA）、反密码子 tRNA二级结构：三叶草形 三级结构：倒“L”形 三、rRNA（占细胞总RNA的80%以上） 【核糖体的组成】 四：其它非编码RNA 小干扰RNA（siRNA）：降解外源入侵基因表达的mRNA 核酶：有酶活性的RNA，催化特定RNA降解，剪接修饰中有重要作用 核仁小RNA（snoRNA）：参与rRNA的加工和修饰 2.4 核酸的理化性质 1、紫外吸收（A260）A260/A280：纯DNA为1.8，RNA为2.0 2、等电点 3、变性与复性 ＊思考题 1、试比较蛋白质与核酸的异同? 项目 蛋白质 核酸 组成单位 氨基酸 核苷酸 种类 20种氨基酸 A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA) 连接方式 肽键 磷酸二酯键 一级结构 氨基酸排列顺序 碱基排列顺序 空间结构 二、三、四级结构 双螺旋、超螺旋、蛋白-核酸非共价结合 功能 生命活动直接执行者 遗传信息贮存、传代、 表达,决定蛋白结构 2、DNA双螺旋结构模型的要点是什么？ 3、简述tRNA二级结构的特点？ 4、DNA与RNA的结