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ch生物化学酶;酶学研究历史; 酶的化学本质：蛋白质 ;第一节 酶的分子结构;一、酶的分子组成 ;;辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系;二、酶的活性中心(active site);1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。;;酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心 结合部位决定酶的专一性 催化部位决定酶所催化反应的性质;;;亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。;酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。;酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。;必需基团：酶表现活性不可缺少的基团;;三、酶按结构的分类;第二节 酶???反应的特点和机制;酶具有一般催化剂的特征： 只能进行热力学上允许进行的反应； 可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 自身不参与反应； 通过降低活化能加快化学反应速度。;;能阈: 反应物分子发生化学变化所需最低能量 活化分子: 含有高于反应能阈而能起反应的分子 活化能: 活化分子具有的高于平均水平的能量 ;酶与一般催化剂催化效率的比较;;酶作用高效率的机制 ;（1）酶-底物结合方式：诱导契合;;（