福师 《生物化学》期末考试备考资料(八)11.pdf

福师《生物化学》拓展资源（八） 第四章 酶化学第一部分 酶的发现 1773 年，意大利科学家斯帕兰扎尼（,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入 小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他 推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。 1836 年，德国科学家施旺（,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃 的消化之谜。 1926 年，美国科学家萨姆钠（—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实 验证实脲酶是一种蛋白质。 20 世纪 30 年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催 化作用的蛋白质。 20 世纪 80 年代，美国科学家切赫（—）和奥特曼（,1939—）发现少数 RNA 也具有生物 催化作用。 酶的活力 酶活力单位（U, active unit）： 酶活力单位的量度。1961 年国际酶学会议规定：1 个酶活力单位是指在特定条件（25 摄 氏度，其它为最适条件）下，在 1min 内能转化 1 μmol 底物的酶量，或是转化底物中 1 μmol 的有关基团的酶量。 比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在 25 摄氏度下转化的底物的微摩尔数。 比活是酶纯度的测量。 活化能（activation energy）:将 1mol 反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要 的能量。 活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残 基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位， 通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 酶活测定 初速度 (initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物 的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。 米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物 浓度 ([s])关系的速度方程：υ= υmax[s]/(Km+[s]) 米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0） 达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。 催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处 于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。 催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度 （υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每 秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为 Lineweaver_Burk 作图。一个酶促反应 的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x 和 y 轴上的截距分别代表米氏常数 和最大反应速度的倒数。 酶活调节 竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制 类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使 Km 增大而υmax 不变。 非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以 与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 不变而υmax 变小。 反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不 与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 和υmax 都变小但υmax/Km 不变。 很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应 (如水解和氧化)方面起 着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的 (如发酵、皮革鞣制及干酪生产) 影响酶活力的因素 （1）酶浓度对酶促反应速度的影响 从米氏方程和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓 度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓 度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物