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生物科技行业生物化学辅导 第壹章糖类（不作要求） 第二章脂类（不作要求） 第三章氨基酸 壹、蛋白质的水解： 其中酶法水解中的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等的水解位点） 二、α－氨基酸的壹般结构、旋光性性质以及其他物理性质。 三、氨基酸的分类： 掌握 20 种氨基酸的三字母的名称，常见氨基酸的分类。 四、氨基酸的酸碱化学。 1、氨基酸的俩性解离以及等电点的定义和计算。（重点利用氨基酸俩性解离 及等电点分离制备氨基酸）。 2、氨基酸甲醛滴定。 五、氨基酸的化学反应（尤其是氨基酸的丹黄酰氯反应、DNFB 反应以及 PITC 反 应）。 六、氨基酸的光学活性和光谱性质。 1、氨基酸的光学活性和立体化学。 2、氨基酸的紫外吸收光谱：其中 Tyr、Phe、Trp 等芳香族氨基酸的吸收光 能力。在λ＝280nm 处测定蛋白质的含量。 七、氨基酸混合物的分析分离： 1、分配层析法的原理、主要方法以及操作。 2、电泳分离法的原理、主要操作。 第四章蛋白质的共价结构 壹、蛋白质的化学组成和分类。 1、凯氏定氮法测定蛋白质的含量。 2、蛋白质功能的多样性。 3、肽和肽键的结构。 4、肽段的等电点以及分离肽段。 二、熟识蛋白质壹级结构的测定方法和过程。 三、蛋白质的氨基酸序列和生物功能。 同源蛋白质的物种差异和生物进化。（尤其掌握同源蛋白质和系统树） 第五章蛋白质的三级结构 壹、稳定蛋白质三维结构的作用力。 二、掌握酰胺平面的定义和特点。 三、常见的二级结构： 1、α螺旋结构，β折叠的结构、β转角以及无规则卷曲等。 2、超二级结构和结构域的定义。 四、三级结构的定义及特征。 五、蛋白质的变性作用。 第六章蛋白质结构和功能的关系 1、结合具体例子说明蛋白质的结构和功能的关系，包括壹级结构、二级结构、 三级结构等。 2、重点是分子遗传病和蛋白质结构的关系。 第七章蛋白质的分离、纯化和表征 壹、蛋白质的酸碱性质（俩性解离、等电点应用）。 二、蛋白质分子的大小和形状（重点是蛋白质分子质量的测定方法）。 三、蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀。 1、蛋白质的胶体性质：稳定因素。 2、蛋白质沉淀的方法及应用。 四、蛋白质分离纯化的壹般原则。 五、蛋白质的分离纯化方法。 六、蛋白质的含量测定和纯度鉴定。 第八章酶化学 1、掌握酶的定义及分类。 2、掌握核酶、抗体酶、单体酶、寡聚酶以及多酶复合体的概念。 壹、酶的催化作用特点。 二、掌握酶的化学本质及其组成。 三、掌握酶的命名和分类。 四、掌握酶的活力测定和分离纯化。 五、熟识酶工程。 第九章酶促反应动力学 壹、反应速率及其测定。 二、各级反应的特征。 三、底物浓度对酶反应速率的影响。 1、熟识米氏方程式的推导。 2、米氏常数的意义。 四、酶的抑制作用。 1、抑制作用的类型。 2、抑制作用的鉴别。 五、温度、pH、激活剂对酶反应的影响。 第十章酶的作用机制和酶的调节 壹、酶的活性部位。 1、酶活性部位的定义、特点。 2、酶活性部位的研究方法。 二、酶催化反应的独特性质。 三、影响酶催化效率的有关因素。 四、别构酶的性质、酶原的激活以及同工酶的理解。 第十壹章维生素和辅酶 1、维生素的概念和分类。 2、掌握 B 族维生素和辅酶的关系。 第十二章核酸化学 1、熟识核酸的发现和研究简史。 2、核酸的种类和分布。 3、核酸的生物功能。 第十三章核酸的结构 壹、核酸的组成。 二、核酸的共价结构和连接方式。 三、核酸的高级结构、碱基组成规律、DNA 的二级结构、DNA 的三级结构、DNA 和 蛋白质复合物的结构。 四、RNA 的高级结构。 第十四章核酸的物理化学性质 一、核酸的水解方法（尤其是核酸酶的水解）。 二、核酸的酸碱性质。 三、核酸的紫外吸收性质。 四、核酸的变性、复性及分子杂交。 第十五章核酸的研究方法 一、核酸的分离、提纯和定量测定。 1、DNA 和 RNA 的分离。 2、核酸含量的测定方法。 二、核酸的超速离心、核酸的凝胶电泳。 三、核酸的核苷酸序列测定。 四、理解 DNA 聚合酶链反应（PCR）。 第十六章抗生素 1、拮抗作用和抗生素的发现及抗生素的定义。 2、抗生素的抗菌性能。 第十七章激素（不作要求） 第十八章生物膜的组成和结构 一、生物膜的组成和性质。 二、生物膜结构的主要特征。 第十九章代谢总论 一、代谢的概念和分类。 二、能量代谢的重要地位。 三、辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ、FMN 和 FAD、以及辅酶 A 的作用。 四、新陈代谢的调节水平。 五、代谢的反应分类及反应机制。 六、新陈代谢的研究方法。 第二十章生物能学 一、高能磷酸化合物的概念和类型。 二、ATP 的作用。 第二十壹章生物膜和物质运输 一、生物膜的主要功能。 二、物质进出细胞膜的方式：被动运输和主动运输。 三、细胞膜的选择通透性以及生物大分子的跨膜运