生物大分子结构与功能第5章蛋白质的柔性结构.ppt

第五章： 蛋白质的柔性结构; 天然折叠的蛋白分子往往不是以一种构象状态存在的。在晶体结构中我们看到的往往仅是一种状态的构象，它是蛋白质分子的一个平均构象。实际上，蛋白质分子始终是处于一种呼吸的状态。蛋白质结构中所有的原子都在运动，这些原子的运动通常是随机的，但有时可以是集合性的运动。这种集合性的运动引起分子中的原子团在相同的方向上产生运动，造成蛋白质分子中的侧链可以从一种构象转化为另一种构象。某些环区域也并不总是固定在一种单一的构象状态，螺旋???可以互相产生滑动，完整的结构域之间也可以改变它们的堆积接触以打开或关闭结构域之间的距离。通常这些运动都是比较小的，有时小到仅有1/10? 的运动，但有时这种集合性运动可以很大，大到足以具有重要的生物学意义。 ; 这样大的集合性运动在X-射线晶体学研究中所表现出来的是电子密度的水平低，甚至在某些情况下看不到电子密度的存在。产生这样的运动的区域通常在晶体学中被表述为柔性(flexibility)运动或无序(disorder)。; 分子动力学模拟已经表明，每一个分立的残基的集合性运动仅在皮秒(10-12 秒)的时间尺度，而环区域的运动在纳秒(10-9 秒)的尺度。这种运动对于许多蛋白质的功能是非常重要的。象电子转移和配基结合或释放反应均以这样的时间尺度发生，并通常伴随着蛋白质原子的运动。例如，当肌红蛋白呼吸时，通道在溶剂和被包埋在分子内部的结合