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会计学;;分离纯化生物大分子;以离子交换色谱快速纯化 8 一
淀粉酶为例; 本研究利用合成的强阴离子交换柱很好地分离了a- 淀粉酶粗品,其活性 回收率高达96%,比活性达388ug/mg蛋白质纯度提高30倍。此法的研究成功 为大规模制备高纯度 a- 淀粉酶提供了一个新工艺路线。;2.0实验部分;;第7页/共20页;;3.0结果与讨论;第10页/共20页;第11页/共20页; 由图2可知 ,在 2.0mol/L以下,随盐浓度的增加 ,洗脱能力增大,活性回收率提高。洗脱液中离子强度对洗脱效率的影 响可归结为离子交换平衡的移动,这种色谱行为表明该固定相具有典型的阴离子交换特性 ,符合离子交换色谱的洗脱规律。但在2.0mol/L以上 ,随盐浓 度增 加洗脱 能力下降。这种反常现象,可能是由于离子交换柱的多功能特性引起。
;实验证明,离子交换柱不仅有离子交换的作用 ,而且还表现一定的疏水作用的。并且这种疏水作用 ,随溶液离子强度发生变化 。当洗脱剂 浓度大于 2.0mol/L时,由于溶液的表面张力过大 ,离子交换剂的疏水作用变得明显,对蛋白质疏水缔合作用增强 ,故被吸附
的蛋白质难以洗脱,因而 活性回收率下降。 所以选择抓Nacl浓度为2.0mol/L.
;;;;;总结;08中鉴1班
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