酶是具有催化作用的有机物.docxVIP

1/3 酶的作用 新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而进行新陈代谢又离不开酶的催化作用。酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物。按本质来说，绝大多数的酶是蛋白质，少数是RNA即核糖核酸，是一种遗传信息载体。 具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质。简单蛋白质类的酶是由氨基酸组成，不含其他物质，如胃蛋白酶。结合蛋白质类的酶由简单蛋白质与辅助因子组成，如乳酸脱氢酶、转氨酶等。组成酶的简单蛋白质部分叫做酶蛋白或主酶，辅基部分叫做辅酶。结合酶一般是主酶与辅酶结合，成为全酶，才能起到酶的作用。而且蛋白质所具有的理化性质，酶一般都具有，如易受温度、pH值等外界因素影响、催化效率高、具有高度特异性等。 酶,又称为酵素,是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化剂.绝大多数的酶都是蛋白质.人们已经发现两类生物催化剂：普通酶(Enzyme)是有活细胞合成的、对其特异底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应的最主要的催化剂； 核酶(Ribozyme)是具有高效、特异催化作用的核酸,是近年来发现的一类新的生物催化剂,其作用主要是参与RNA的剪接. 2/3 即指酶,一类由生物体产生的具有高效和专一催化功能的蛋白质.酶催化剂和活细胞催化剂均可称为生物催化剂.在生物体内,酶参与催化几乎所有的物质转化过程,与生命活动有密切关系；在体外,也可作为催化剂进行工业生产.酶有很高的催化效率,在温和条件下（室温、常压、中性）极为有效,其催化效率为一般非生物催化剂的109～1012倍.酶催化剂选择性（又称作用专一性）极高,即一种酶通常只能催化一种或一类反应,而且只能催化一种或一类反应物(又称底物)的转化,包括立体化学构造上的选择性.与活细胞催化剂相比,它的催化作用专一,无副反应,便于过程的控制和分离. 3/3 人类自从创造酿酒、制饴、做酱等工艺时起,即对生物催化作用有了初步认识.1897年德国E.布赫纳在对发酵过程进行的研究中,发现酵母的无细胞抽提液(即萃取液)也能引起发酵,这就为酶的分离纯化与研究提供了可能.1926年脲酶首次被结晶出来,并证明为蛋白质；以后又用各种方法制备和研究了上百种酶,证实了酶都是蛋白质；都是由氨基酸按一定顺序结合构成的大分子；在生理环境中,酶分子中的原子分别处于一定的空间位置上,形成特定的构象.在使小分子（如氮、氧、二氧化碳等）转化的酶催化反应中,酶的结构中通常含有金属中心.例如过氧化氢分解酶含铁；递送磷的酶含镁；能分解二氧化碳的酶含铬.酶中的金属元素之间形成一个较小区域的活性构造,固定在一个庞大的蛋白质分子上,分子量可高达数百万,如固氮酶中含有的铁钼蛋白,分子量约27～30万,每个分子系由一个钼原子、20个铁原子、20个半胱氨酸分子及15个不稳定的硫原子所组成.有相当数量的酶是以复合蛋白质的形式存在的,即除去蛋白质成分外,还含有其他的辅因子,如金属离子、某些维生素及其衍生物等小分子物质,这些辅因子是酶表现活性所必需的.与蛋白质部分结合较紧的称辅基,结合较松的称辅酶.前者如过氧化氢酶中的铁卟啉；后者如一些脱氢酶中的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+ ).通常把含有辅因子的复合蛋白质称全酶,除去辅因子的称酶蛋白.酶蛋白与许多蛋白不同之处为酶蛋白都具有一个与催化有关的特定区域,其中包括与催化过程有关的催化基团,以及与底物结合有关的结合基团.高温、强酸、强碱能破坏酶蛋白的空间结构而使其失去活性.酶的催化能力称为酶的活力.1961年国际生物化学联合会酶学委员会规定：在一分钟内催化一微摩尔底物发生反应所需的酶量为一个酶单位,以 U表示.而以每毫克蛋白质所含的酶单位数称为比活力.1972年,国际纯粹化学和应用化学联合会(IUPAC)与国际生物化学联合会建议采用“酶活力”来代替“酶单位”,即每秒钟转化一摩尔底物所需的酶活力为一个 Katal,简称Kat.1Kat=6×107U.影响酶活力的因素很多,如温度、pH值、反应物系的浓度及有关抑制剂等（见酶动力学）.