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第九章 生物无机化学;一、酶的特性;〔二〕、酶和一般催化剂的共性;〔三〕，酶催化作用特性;酶的专一性 Specificity 又称为特异性，是指酶在催化生化反响时对底物的选择性;酶促反响一般在pH 58 水溶液中进行，反响温度范围为2040?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 ;4.酶活力可调节控制;四、酶的命名及分类;(2)国际系统命名法;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;二、酶的结构及催化作用机制 ;酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反响的性质。;;酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。;主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。;酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。;() 反响专一性;(2) 底物专一性;? 结构专一性;有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。 包括族(group)专一性。如?葡萄糖苷酶，催化由?葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。 和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。;? 立体化学专一性;?,几何专一性;(三) 酶作用专一性的机制 ;〔b〕锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶外表具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样;〔四〕，酶作用高效率的机制 ;酶促反响：E + S === ES === ES? ? ?? EP ?? E + P 反响方向, 即化学平衡方向,主要取决于反响自由能变化?H?。 而反响速度快慢,那么主要取决于反响的活化能Ea。 催化剂的作用是降低反响活化能Ea,从而起到提高反响速度的作用?;反响过程中能的变化;酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成ES反响中间物， 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 ;在酶促反响中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反响速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反响的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反响具有高效率和专一性特点。;例 ;例 ;4，与反响过渡状态结合作用 ;张力学说;5， 多功能催化作用;() 酸碱催化;广义酸基团 广义碱基团〔质子供体〕 〔质子受体〕 ;(2) 共价催化 ;(3) 金属离子催化作用 ;? 电荷屏蔽作用;? 电子传递中间体 ;;三、酶促反响的速度和影响因素;〕. 米氏方程 ;米氏常数Km的意义;2〕. 米氏常数的求法;双倒数作图法;2. pH 的影响;3. 温度的影响;4 抑制剂对酶活性的影响;〕 抑制剂的作用方式;() 竟争性抑制;(2) 非竟争性抑制;可逆抑制作用的动力学特征;参加非竞争性抑制剂后，Km 虽然不变，但由于Vmax减小，所以酶促反响速度也下降了。;三，酶模型 ;.催化活性酯键水解的酶模型;2. 环糊精酶模型