第八章氨基酸发酵机制.pptVIP

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第八章氨基酸发酵机制;第一节、概述;2.氨基酸发酵的种类 (1)使用野生型菌株发酵 (2)使用营养缺陷型菌株发酵 (3)使用抗类似物突变株发酵 (4)添加前体法 (5)酶法转化法;3.微生物调节控制因素: (1)酶的浓度 诱导 阻遏 (2)酶的活性 终产物的抑制或激活 辅酶水平的活性调节 酶原的活化 潜在酶的活化 ;;;4.根据代谢作用将酶分类 (1)调节酶 变构酶 同工酶 多功能酶 (2)静态酶 (3)潜在酶 关键酶:参与代谢调节的酶的总称。 ;5.氨基酸合成的关键酶 (1)磷酸果糖激酶 (2)柠檬酸合酶 (3)N-乙酰谷氨酸激酶 (4)鸟氨酸转氨基甲酰酶 (5)天冬氨酸激酶 (6)高丝氨酸脱氢酶 (7)苏氨酸脱水酶 (8)a-乙酰羟酸合成酶 (9)DNAP合成酶 (10)分支酸变位酶 (11)预苯酸脱水酶 (12)预苯酸脱氢酶;①;第二节、酶活性的控制; 2.别构酶结构上的特点:多个亚基、有四级结构、活性中心与别构中心可处于不同的亚基或同一亚基不同的部位。 ?? 3.别构酶性质上的特点:当专一性底物与别构中心诱导楔合时,随着别构中心构象的改变,该酶的活性中心构象也会相应发生变化,从而引起酶催化活性的改变。 ;脱敏作用: 经特定处理后,不丧失酶活性而失去对变构效应物的敏感性,称脱敏作用。 (1)酶解聚 (2)基因突变;4.正协同效应(positive cooperative effect) 调节物与变构酶结合后,酶的构象发生变化,新的构象有利于后续底物分子或调节物的结合。 ;正协同效应别构酶与米氏酶动力学比较 ;氨甲酰磷酸;(1)Asp浓度增加,ATC酶与底物亲和力及协同性增加 (2)CTP反馈抑制ATC酶活性,但不能全部抑制 (3)底物浓度饱和而达到最大反应速度不受抑制剂的影响;;ATCase活性调节的机理 ;5.负协同效应(negative cooperative effect) 调节物与变构酶结合后,酶的构象发生变化,新的构象不利于后续底物分子或调节物的结合。 ;3-磷酸甘油酸脱氢酶 3-磷酸甘油酸脱氢酶对NAD浓度的较大变化不受大的干扰。;(二)序变模型和齐变模型;对称或协同模型(symmetry or concerted model,也称齐变模型、MWC模型) ;序变模型(sequential model,也称KNF模型) ;调节酶总结: (1)调节酶一般为变构酶; (2)调节酶反应速度与底物浓度关系多呈S型,有协同性; (3)调节酶多处于合成代谢途径上而且一般在代谢分支点,多受终产物反馈抑制; (4)中间产物不影响调节酶的活性; (5)调节酶后面的酶对终产物不敏感; (6)有脱敏作用; (7)调节酶与负效应物非共价结合引起的变构调节,是酶活性控制的一种快速、敏感、高效的细调方式。;(二)共价调节酶(covalently modulated enzymes) ;共价调节酶最典型的例子是动物组织的糖原磷酸化酶 ;2、结构特征 ;3、调节机理 ; 酶的磷酸化和脱磷酸化主要在高等动物细胞中进行,而腺苷酰化和脱腺苷酰化在细菌中比较常见。;(三)寡聚酶的解聚和聚合;蛋白激酶调节: 聚合:活性低 解聚:活性高;1、胃蛋白酶原(pepsinogen)的激活 ;2、胰蛋白酶原(trypsinogen)的激活 ;;3、胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)的激活 ;(五)调节类型;(2)前体激活 ;(3)补偿性激活 A→B → C → D → E I F → G → H;2.多功能途径 (1)协同反馈抑制(多价反馈抑制) F → G A→B → C D → E;(2)合作反馈抑制 F → G A→B → C D → E ;(3)积累反馈抑制 F → G A→B → C →D H → I ;(4)顺序反馈抑制 E → G A→B → C →D →F →G →K H → I 如:枯草芽孢杆菌等芳香族氨基酸的

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