酶名词解释分析和总结.docxVIP

酶 酶：是生物体内一类具有催化作用活性和特定空间构象的生物大分子。 底物：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。受酶催化的化合物称为该酶的底物。 辅酶：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得疏松，可以用透析法除去。 辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部分。 米氏常数：用 Km 表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物的浓度，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 酶的激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂。 酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 变构酶：又称别构酶，迄今为止已知的变构酶都是寡聚糖，它含有两个以上的亚基。 同工酶：指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。 固定化酶：是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内任具有催化活性的酶制剂。 酶的比活力：酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白所含的酶活力单位数。 抗体酶：也叫催化抗体，既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。核酶：具有生物催化活性的 RNA，其功能是切割和剪接 RNA，核酶的底物是 RNA 分子。 诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。 全酶：由酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶，保持了全酶的催化活性，一旦把酶蛋白与辅助因子分开，无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。 酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原，使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 最适 PH：酶表现最大活力时的 PH 称为酶的最适 PH。 最适温度：大多数酶都有一个显示最大活力的温度，称为该酶的最适温度。 自杀底物：有些专一性不可抑制剂在与酶作用时，通过酶的催化作用，其中某一基团被活化，使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性，此类抑制剂称为自杀底物。 酶活力：指酶催化一定化学反应的能力，酶催化的反应速度越快， 酶的活力就越高。 酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。 诱导契合学说 ：酶分子与底物的契合是动态的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同第五结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。 变构效应：调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合于催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度。 竞争性抑制作用：指抑制剂 I 和底物 S 对游离酶 E 的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S 就不能结合 I，往往是抑制剂和底物争夺同一结合位点。 酶的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。 寡聚酶：由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，多肽链间不是共价结合，彼此很容易分开。 酶的转位数：是指单位时间，每一个催化中心所转换的底物分子数。 固定化酶：是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。 多酶体系：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。 过渡态：由于 E 与 S 结合，形成了 ES，致使 S 分子内的某些化 学键发生极性呈现不稳定状态或称过渡态，大大降低了 S 的活化能，使反应加速进行。 非竞争性抑制：是指底物 S 和抑制剂 I 与酶的结合互不相关，既不排斥，也不促进，S 可与游离的 E 结合，也可和 EI 复合物结合，但 IES 不能释放出产物。