酶工程教学课件电子教案全套课件二.pptx

第一章 酶学与酶工程;第一节 酶学概述;一、酶学研究简史; 1894年Fisher提出酶与底物作用的“锁与钥匙” 学说。 1903年Henri提出酶与底物作用的中间复合 物学说。 1913年Michaelis等导出米氏方程,1925年 Briggs等进一步修改米氏方程并提出稳态学说。 1926年Summer提取出脲酶的结晶。 1930~1936年Northrop等得到了胃蛋白酶、 胰蛋白酶等的结晶并证实酶是蛋白质的化学本 质。; 1963年Hirs等测定了RNase的氨基酸顺序。 1965年Phillips首次用X射线晶体衍射技术阐明 鸡蛋溶菌酶的三维结构。 1969年Merrifielid等人工合成具有酶活性RNase。 20世纪 80年代初Cech等发现具有催化功能的 RNA——核酶（ribozyme）。 1986年Schultz等人研制成了抗体酶（abzyme）。 1997年Boyer等人阐明了ATP合酶合成和分解 ATP的分子机制。;Crystals of pyruvate kinase, an enzyme of the glycolytic pathway. The protein in a crystal is generally characterized by a high degree of purity and structural homogeneity ; 酶是一类有催化功能的大分子物质，这些 物质的化学本质绝大多数属于蛋白质，少数为 RNA类。 （一）酶和一般催化剂的共性 1. 用量少而催化效率高； 2. 不改变化学反应的平衡点； 3. 可降低反应的活化能。;在一个反应体系里，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行化学反应。只有那些具有较高能量，处于活化态的分子（活化分子）才能在分子碰撞中发生化学反应。 活化能：在一定温度下，1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能（kJ/mol) 分子由基态达到活化态的途径有二： 1、给反应体系加热或用光照射，从而使反应分子获得所需的活化能量； 2、使用催化剂，使其瞬时地与反应物结合成过渡态，降低反应活化能，使反应沿着一个活化能垒较低的途径进行。;;;（二）酶作为生物催化剂的特点 1. 酶具有高度的专一性 绝对专一性 结构专一性 族的专一性 酶的专一性 键的专一性 旋光异构专一性 立体结构专一性 几何异构专一性 2. 酶易失活 3. 酶活性受到调节和控制 4. 酶具有很高的催化效率;锁钥学说：;诱导契合学说;;（一）酶的化学本质 酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几 乎都是蛋白质。 注意：不能说所有的蛋白质都是酶，只是 具有催化活性的蛋白质才称酶。 （二）酶的化学组成 从化学本质来看，酶可以分为： 1. 单纯蛋白质（simple protein） 2. 缀合蛋白质（conjugated protein）;缀合蛋白质（全酶）=蛋白质（脱辅酶， apoenzyme或apoprotein）+辅助因子（cofactor） 辅助因子是指一些对热稳定的非蛋白质小 分子物质或金属离子，包括： （1）辅酶（coenzyme）：与脱辅酶结合比较松 弛的小分子有机化合物，通过透析方法即可出 去，如辅酶Ⅰ等。 （2）辅基（cofactor）：以共价键和脱辅酶结 合，不能通过透析出去。;;（三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体 根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为以下几类： 1. 单体酶（monomeric enzyme）：一般由一条 多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多 条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。 2. 寡聚酶（oligomeric enzyme）：是由两个或 两个以上的亚基组成的酶，这些亚基可以是相 同的，也可以是不同的。 3. 多酶复合体（multienzyme complex）：是由 几种酶非共价键彼此嵌合而成。 ;（四）根据酶的存在状态分为：胞内酶、胞外酶;（一）习惯命名法 1961年以前使用