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- 2023-06-26 发布于广东
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The structure of myoglobin 当前第62页\共有111页\编于星期四\19点 当前第63页\共有111页\编于星期四\19点 The structure of myoglobin 当前第64页\共有111页\编于星期四\19点 Oxygen binds to heme with the O2 axis at an angle, a binding conformation readily accommodated by myoglobin. (b) Carbon monoxide binds to free heme with the CO axis perpendicular to the plane of the porphyrin ring. When binding to the heme in myoglobin, CO is forced to adopt a slight angle because the perpendicular arrangement is sterically blocked by His E7, the distal His. This effect weakens the binding of CO to myoglobin. (c) Another
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