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生命活动的物质基础第1页/共81页 2蛋白质是什么?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。目 录第2页/共81页 3蛋白质的生物学重要性分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。（1）蛋白质是生物体重要组成成分目 录第3页/共81页 4作为生物催化剂（酶）。代谢调节作用。免疫保护作用。物质的转运和存储。运动与支持作用。参与细胞间信息传递。（2）蛋白质具有重要的生物学功能（3）氧化供能目 录第4页/共81页 2.1 蛋白质的分子组成目 录第5页/共81页 62.1.1 组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。目 录第6页/共81页 7 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1001/16%蛋白质元素组成的特点目 录第7页/共81页 82.1.2 蛋白质的基本组成单位——氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。目 录第8页/共81页 9H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式RC+NH3COO-H2.1.2.1 氨基酸的结构通式目 录第9页/共81页 10非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸2.1.2.2 氨基酸的分类目 录第10页/共81页 11(1) 非极性脂肪族氨基酸目 录第11页/共81页 12(2) 极性中性氨基酸目 录第12页/共81页 13(3)芳香族氨基酸目 录第13页/共81页 14(4)酸性氨基酸目 录第14页/共81页 15(5)碱性氨基酸目 录第15页/共81页 16几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸）目 录第16页/共81页 17? 半胱氨酸 +胱氨酸二硫键-HH-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3目 录第17页/共81页 182.1.2.3 氨基酸的理化性质两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。（1）氨基酸的两性解离和等电点目 录第18页/共81页 19pH=pI+OH-pHpI+H++OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子 阳离子阴离子目 录第19页/共81页 20（2）氨基酸的紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收目 录第20页/共81页 21（3）茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。目 录第21页/共81页 2.2 蛋白质的分子结构目 录第22页/共81页 232.2.1 蛋白质分子中氨基酸的连接方式肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。2.2.1.1 肽键目 录第23页/共81页 24+甘氨酰甘氨酸目 录肽键第24页/共81页 25肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。2.2.1.2 肽目 录第25页/共81页 26N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端。C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端。多肽链有两端：多肽链(polypeptide chain)指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。目 录第26页/共81页 27N末端