食品化学第三章蛋白质【优秀完整版】.pptVIP

食品化学第三章蛋白质;主要内容;蛋白质的元素分析; 蛋白质的作用 蛋白质在生物体系中起着核心作用 病毒、细菌、激素、植物和动物细胞原生质都是以蛋白质为基础的 酶是蛋白质; 食品蛋白质包括可供人类食用、易消化、安全无毒、富有营养、具有功能特性的蛋白质。乳、肉(包括鱼和家禽)、蛋、谷物、豆类和油料种子是食品蛋白质的主要来源。 随着世界人口的增长，为了满足人们对蛋白质逐渐增长的需求，不仅要寻求新的蛋白质资源和开发蛋白质利用的新技术，而且还应更充分地利用现有的蛋白质资源和考虑成本。因此，必须了解和掌握食品蛋白质的物理、化学和生物学性质，以及加工处理对这些蛋白质的影响，从而进一步改进蛋白质的性质．特别是营养品质和功能特性。;蛋白质的分类;结合蛋白质;球蛋白(globular) 以球状或椭圆状存在的蛋白质 由多肽链自身折叠而造成 纤维状蛋白（棒状分子）(fibrous) 含有相互缠绕的多肽链 ;1、氨基酸的一般性质;（2）分类;甘丙缬亮异脂链 丝苏半蛋羟硫添 脯酪色苯杂芳环 天谷精赖组酸碱;除甘氨酸外都具有旋光性。 在植物或动物组织的蛋白质水解物中，仅发现Ｌ－型异构体。 ;（4）氨基酸的酸－碱性质;氨基酸的等电点 ;（5）氨基酸的疏水性;ΔGt具有加和性 缬氨酸 ΔGt,Val=ΔGt,Gly+ΔGt,异丙基侧链 ΔGt,异丙基侧链=ΔGt,Val-ΔGt,Gly ;（7）氨基酸的光学性质;2、氨基酸的化学反应性 酰基化反应、烃基化反应、酯化反应。 氨基酸与茚三酮、邻苯二甲醛或荧光胺反应是氨基酸定量分析中常用的反应。;3、蛋白质的三级结构（ Tertiary Structure） 5-1%(3%)的食盐 单位质量的蛋白质所产生的界面面积 T200℃，碱性条件下，色氨酸发生异构化 由20种氨基酸(amino acid)构成的聚合物 亲水性——蛋白质-水界面； 机械处理，如揉捏、振动或搅打等高速机械剪切，都能引起蛋白质变性。 肽键具有部分单键性质同时又有双键性质； 基质蛋白为硬蛋白，含胶原、弹性蛋白。 蛋白质的物理化学性质（酸碱性、水解、颜色反应、疏水性） pH、离子强度、温度、存在的低分子量表面活性剂、糖、油相体积、蛋白质类型和使用的油的熔点 影响蛋白质溶解度的因素： 静液压也常用于牛肉的嫩化加工，一般处理压力为100～300 MPa。 食品进行一般的辐射保鲜时，辐射对食品蛋白质的影响极小。 溶液的黏度反映出它对流体的阻力情况。;与邻苯二甲醛反应;与荧光胺反应;1、蛋白质的一级结构（Primary Structure）;肽键不同于C-N单键和C=N双键；; 氨基酸残基周期性的（有规则的）空间排列。主要包括螺旋结构和伸展片状结构。;（2）β折叠结构;3、蛋白质的三级结构（ Tertiary Structure）;4、蛋白质的四级结构（ Quaternary Structure）; 蛋白质形成二级、三级和四级结构，并使之保持稳定的相互作用力包括两类： ①蛋白质分子内固有的作用力，所产生的分子内相互作用。 ②周围溶剂影响所产生的分子间相互作用。 ;蛋白质结构稳定;6、蛋白质构象稳定性和适应性 蛋白质分子并非是刚性分子，相反它们是高度柔顺性分子。蛋白质分子的天然状态属于介稳定状态。蛋白质结构对于介质环境的适应性是十分必要的，因为这有利于蛋白质执行某些关键的功能。 例如，酶与底物或辅助配体的有效结合，涉及多肽链序列键合部位的重排。对于只有催化功能的蛋白质，通过二硫键使蛋白质的结构保持高度的稳定性，分子内的这些二硫键能够有效降低构象熵，减少多肽链伸长的倾向。;7、蛋白质的物理化学性质和肽 蛋白质的物理化学性质（酸碱性、水解、颜色反应、疏水性） 肽 生物活性肽（三肽胃泌素、四肽胃泌素、谷胱甘肽、酪蛋白磷酸肽）;1、蛋白质变性的概念;;食品蛋白质变性产生的效果 食品蛋白质变性后通常引起溶解度降低或失去溶解性，从而影响蛋白质的功能特性或加工特性。 在某种情况下，变性又是需宜的。例如，豆类中胰蛋白酶抑制剂的热变性，可能显著高动物食用豆类时的消化率和生物有效性。部分变性蛋白则比天然状态更易消化，或具有更好的乳化性、起泡性和胶凝性。 ;变性过程的可逆性 在某些情况下，变性过程是可逆的， 例如，有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又可复原。 可逆变性～三级和四级结构变化 不可逆变性～二级结构也发生变化 二硫键的断裂→不可逆变性;3、影响蛋白质变性的因素; 蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，如蛋白质浓度、水活性、pH、离子强度和离子种类等。 即使蛋白质用温和方法脱水，如冷冻干燥法仍然可