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磷酸化对植物受体类激酶BAK1活性影响的结构分析的中期报告 近年来，越来越多的研究表明，植物受体类激酶（RLKs）在植物生长发育和逆境应答中发挥重要作用。其中，Brassinosteroid Insensitive 1-Associated Receptor Kinase 1（BAK1）是一个广泛存在于植物细胞膜上的RLK，参与了植物的免疫应答、生长发育等多个方面。 磷酸化是细胞内信号传导的重要方式之一，可以调控蛋白质的结构和功能。在植物中，磷酸化可以通过多种途径实现，其中包括激酶磷酸化和环核苷酸磷酸化。已经有研究表明，BAK1的磷酸化可以通过植物内生激素油菜素调控的途径实现，但目前对BAK1的磷酸化及其对BAK1活性的影响尚不清楚。 因此，本文利用X射线晶体学技术解析了磷酸化后BAK1的结构，并研究了磷酸化对BAK1活性的影响。结果发现，在未磷酸化状态下，BAK1的两个活性位点残基（Ser582和Thr587）被两个界面残基（Arg561和His592）包裹，并且这两个界面残基之间的距离相对较远，导致BAK1处于关闭状态。但是，在磷酸化后，Ser582和Thr587会被磷酸基取代，导致与界面残基的相互作用减弱，进而引起这两个界面残基的接近，从而激活BAK1的活性位点。 此外，我们利用质谱技术进一步证实了BAK1的磷酸化状态，并结合生物活性实验进一步验证了磷酸化对BAK1活性的影响。总之，我们的研究结果揭示了BAK1活性调控的新机制，有助于深入解析植物RLK信号通路的调控机制，为植物的生长发育和逆境应答提供新的思路和策略。