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Prelamin A相互作用蛋白——Fam96B的筛选与鉴定的中期报告
本次报告基于我们研究小鼠Fam96B与Prelamin A相互作用蛋白之间的相互作用。在之前的实验中,我们成功地克隆和表达了这两个蛋白。
我们正在进行蛋白质互作筛选试验,以识别能够与Prelamin A相互作用的Fam96B结构域。我们已经通过质谱分析确认了我们的Fam96B蛋白的纯度,并进行了Western blotting检测来验证它的抗原性并确认其特异性。
我们使用GST-tagged Prelamin A 蛋白结合树脂来筛选Fam96B和 Prelamin A之间的互作。通过Western blotting和蛋白质质谱分析,我们发现Fam96B中的N端序列(序列名为N1),可以与Prelamin A相互作用。接下来,我们将进一步验证N1和Prelamin A之间的交互作用,并通过质谱分析进一步确认这些蛋白之间的相互作用。
我们还将进行结构生物学实验,以解析N1和Prelamin A之间的交互作用的具体机制。我们计划通过X射线晶体学和核磁共振等技术来解析这些蛋白之间的结构,并确定它们之间的相互作用界面。
在探究Fam96B和Prelamin A相互作用的过程中,我们发现Fam96B的N端序列可能还与其他蛋白的相互作用有关。我们将继续探索这个N端序列的功能和相互作用网络。
总的来说,我们的研究旨在揭示Fam96B与Prelamin A相互作用的机制,并为研究这些蛋白在进一步生物过程中的作用提供基础。
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