生物化学甲复习重点-01.03.省公开课金奖全国赛课一等奖微课获奖PPT课件.pptxVIP

酶概念：酶、核酶、同工酶、抗体酶、酶活性中心、米氏常数（Km）、反馈调整、别构酶/别构效应、酶原酶催化作用特点酶组成及酶辅因子酶分类酶活力与比活力酶活性部位特点酶作用机制及其假说米氏方程式推导酶浓度、pH、温度对酶反应速度影响抑制剂对酶反应影响1/593.酶辅因子酶辅因子是酶对热稳定非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或一些基团载体参加反应并促进整个催化过程。(1)传递电子体：如卟啉铁、铁硫簇；(2)传递氢（递氢体）：如FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸；(3)传递酰基体：如C0A、TPP、硫辛酸；(4)传递一碳基团：如四氢叶酸；(5)传递磷酸基：如ATP，GTP；(6)其它作用：转氨基，如VB6（磷酸砒哆醛）；传递CO2，如生物素。2/59与S结合决定酶促反应专一性结合中心活性中心促进S发生化学改变决定酶促反应性质催化中心酶活性部位特点3/59米氏方程。4/59例1、某酶Km为2.4×10-4mol/L，在底物浓度为0.05mol/L时，该酶反应速度为128μm/min，求在底物浓度为6.3×10-3mol/L、?1×10-4mol/L时，该酶反应速度分别是多少？从计算结果可得出什么规律？解析：先求Vmax:因为v=Vmax[S]/(Km+[S])，则Vmax=v?(Km+[S])/?[S]=(128×10-3（mmol/min）×0.05)/?0.05=0.128mmol/min当[S]=?6.3×10-3mol/L时，v=Vmax[S]/(Km+[S])=?（0.128×6.3×10-3）/6.3×10-3=0.128mmol/min当[S]=?1×10-4mol/L时，v=Vmax[S]/(Km+[S])=?（0.128×1×10-4）/（2.4×10-4+1×10-4）=0.038mmol/min规律：当[S]Km时，v=Vmax。5/59米氏方程意义米氏常数为反应速度是最大反应速度二分之一时底物浓度，Km单位为摩尔浓度（mol/L）Km对于特定反应条件而言是一个特征常数。它只与酶性质相关而与酶浓度无关，不一样酶，含有不一样Km值。Km值作为常数只是对固定底物、一定温度、一定pH等条件而言。Km值能够反应酶同底物亲和力。6/59酶反应最适pH（optimumpH）反应速度与酶浓度成正比在一定pH下,酶含有最大催化活性,通常称此pH为最适pH。[S][E] V∝[E]7/59(1)可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引发酶活性暂时性丧失。抑制剂能够经过透析等方法被除去，而且能部分或全部恢复酶活性。根椐抑制剂与酶结合情况，又能够分为以下几类：竞争性抑制-丙二酸对琥珀酸脱氢酶抑制作用非竞争性抑制-亮氨酸是精氨酸酶非竞争性抑制反竞争性抑制-肼类化合物对胃蛋白酶抑制作用混合性抑制（mixedinhibition)(2)不可逆抑制作用：烷化剂可使酶中巯基烷化，从而使酶失活8/59激素和信号转导概念:激素、内分泌、反馈调整、受体/配体、激动剂/拮抗剂、第二信使、核受体、G蛋白GPCR之G蛋白与小G蛋白异同蛋白磷酸化在信号转导中作用活化PKC和PKA信号通路酪氨酸蛋白激酶路径9/59脂质与细胞膜什么是必需脂肪酸血浆脂蛋白胆固醇生理作用生物膜流动镶嵌模型生物膜简单扩散、促进扩散、主动转运生物膜渗透（osmosis）10/59核酸碱基种类–G、A、T、C、UDNA碱基组成及规律-Chargaff规则基因与基因组–C值悖论DNA二级结构–DNA双螺旋结构人类基因组计划内容及其意义真核生物染色体原核生物和真核生物特点RNA与其它小分子RNADNA和RNA理化性质核酸理化性质–紫外吸收特征、变性和复性、分子杂交、Tm、增色效应11/59DiscoveryofDNAStructureErwinChargaffshowedtheamountsofthefourbasesonDNA(A,T,C,G)Inabodyorsomaticcell: A=30.3%T=30.3% G=19.5%C=19.9%Chargaff’sRuleAdeninemustpairwithThymineGuaninemustpairwithCytosine12/59内酰亚胺型（烯醇式）双内酰亚胺型内酰胺型（酮式）碱基同分异构形式游离碱基因pH不一样而有以下集中同分异构体：我们通常指是pH=7内酰胺型嘌呤和嘧啶13/59DNA双螺旋结构特点DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中两条链方