蛋白质的结构和功能讲解专家讲座.pptxVIP

蛋白质结构与功效;学习要求;什么是蛋白质?;蛋白质研究历史;20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立，促进了蛋白质研究快速发展；

1962年，确定了血红蛋白四级结构。

20世纪90年代，功效基因组与蛋白质组研究地展开。;蛋白质生物学主要性;作为生物催化剂（酶）

代谢调整作用

免疫保护作用

物质转运和存放

运动与支持作用

参加细胞间信息传递;蛋白质分子组成

TheMolecularComponentofProtein;组成蛋白质元素;各种蛋白质含氮量很靠近，平均为16％。;一、组成人体蛋白质20种氨基酸均属于L-?-氨基酸;H;非极性脂肪族氨基酸

极性中性氨基酸

芳香族氨基酸

酸性氨基酸

碱性氨基酸;(一)侧链含烃链氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸;(二)侧链有极性但不带电荷氨基酸是极性中性氨基酸;(三)侧链含芳香基团氨基酸是芳香族氨基酸;(四)侧链含负性解离基团氨基酸是酸性氨基酸;(五)侧链含正性解离基团氨基酸属于碱性氨基酸;几个特殊氨基酸;?半胱氨酸;三、20种氨基酸含有共同或特异理化性质;pH=pI;（二）含共轭双键氨基酸含有紫外吸收性质;（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物;四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成多肽链;+;肽是由氨基酸经过肽键缩合而形成化合物。;N末端：多肽链中有游离α-氨基一端

C末端：多肽链中有游离α-羧基一端;N末端;（二）体内存在各种主要生物活性肽;GSH过氧化物酶;体内许多激素属寡肽或多肽;蛋白质分子结构

TheMolecularStructureofProtein;蛋白质分子结构包含:;定义:

蛋白质一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端氨基酸排列次序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功效基础，但不是决定蛋白质空间构象唯一原因。;二、蛋白质二级结构;（一）参加肽键形成6个原子在同一平面上;;?-螺旋(?-helix)

?-折叠(?-pleatedsheet)

?-转角(?-turn)

无规卷曲(randomcoil);?-螺旋;;（四）?-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在;;二个或三个含有二级结构肽段，在空间上相互靠近，形成一个特殊空间构象，称为模体(motif)。;;（六）氨基酸残基侧链对二级结构形成影响;三、蛋白质三级结构;;肌红蛋白(Mb);纤连蛋白分子结构域;（三）分子伴侣参加蛋白质折叠;伴侣蛋白在蛋白质折叠中作用;亚基之间结合主要是氢键和离子键。;由2个亚基组成蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不一样，则称之为异二聚体(heterodimer)。;五、蛋白质分类;六、蛋白质组学;（二）蛋白质组学研究技术平台;蛋白质结构与功效关系

TheRelationofStructureandFunctionofProtein;（一）一级结构是空间构象基础;天然状态，有催化活性;（二）一级结构相同蛋白质含有相同高级结构与功效;（三）氨基酸序列提供主要生物化学信息;（四）主要蛋白质氨基酸序列改变可引发疾病;肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基;肌红蛋白(myoglobin，Mb);血红蛋白(hemoglobin，Hb);Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb百分数（称百分饱和度）随O2浓度改变而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)氧解离曲线;协同效应(cooperativity);;O2;变构效应(allostericeffect);（三）蛋白质构象改变可引发疾病;蛋白质构象改变造成疾病机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀病理改变。;疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引发一组人和动物神经退行性病变。

正常PrP富含α-螺旋，称为PrPc。

PrPc在某种未知蛋白质作用下可转变成全为β-折叠PrPsc，从而致病。;第四节;一、蛋白质含有两性电离性质;二、蛋白质含有胶体性质;;三、蛋白质空间结构破坏而引发变性;造成变性原因:

如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。;应用举例:

临床医学上，变性原因常被应用来消毒及灭菌。

另外,预防蛋白质变性也是有效保留蛋白质制剂（如疫苗等）必要条件。;若蛋白质变性程度较轻，去除变性原因后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有构象和功效，称为复性(renaturation)。;天然状态，有催化活性;在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。