生物化学第二章--酶.pptxVIP

1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。

1894年，Fisher提出了酶与底物的“锁与钥匙”学说。

1903年，Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了米氏方程。

1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正，提出了稳态学说。

1926年Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，证明脲酶具有蛋白质性质。

1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并证实酶是一种蛋白质。（Sumner和Northrop共同获得1949年诺贝尔化学奖）。

1963年，Hirs,Moore和Stein测定了RNaseA的氨基酸顺序。

;1965年，Phillips首先用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌酶的三维结构。

1969年，Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。

80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA——核酶，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究的新领域。，为此获得1989年诺贝尔化学奖。

1986年Schultz和Lerner等人研制成功抗体酶，具有重要的理论意义和广泛的应用前景。

Boyer和Walker阐明了ATP合酶合成与分解ATP的分子机制，获1997年诺贝尔化学奖。

随着DNA重组技术及聚合酶链式反应技术的广泛应用，使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，并且每年都有新酶被发现。;第一节、酶催化作用的特点

一、酶和一般催化剂的比较

共性

用量少效率高

不改变化学平衡点

;d.降低反应活化能

H2O2

H2O2

2.特性

催化效率高

以分子比表示，它比其它非催化反应相比高107-1013倍。

以转换数（turnovernumber,kcat:每秒种每个酶分子能

催化多少个微摩尔的底物发生变化）表示，大部分酶为

1000，最大的可达几十万，甚至一百万以上。

;;年，国际生物化学学会酶学委员会推荐了一套新的系统

而达不到真正的Vmax，因此测不到准确的Km值。

将所有的酶促反应按反应性质分为六大类，分

总之，都影响到ES的形成，从而降低酶活性。

研究酶活性部位的方法

底物的基团及参与催化的基团的pK值有关，往往只

在酶催化反应中，常常是几个基元催化反应配合在一起共同起作用。

酶活力???规定为：在最适反应条件（25℃）下，每

（1U=1μg/min)

当pH改变不很剧烈时，酶虽不变性，但活力

作图，反应速率即曲线的斜

可用粗制原料，对设备要求低。

（3）通过静电稳定或屏蔽负电荷。

化学基团的反应活性和化学反应的速率在非极性介质与水性介质有显著差别。

催化氧化还原反应。

酶活性是受各种因素调节控制的。

从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合）

酶与抑制剂结合后，还可以

a.

在动物消化道中几种蛋白酶专一性各不相同。;d.酶活力的调节控制

酶活力是受调节控制的，它的调控方式很多，包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。

e.酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关

有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质（辅酶、辅基及金属离子）与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。

高效率、专一性以及温和的作用条件使酶在生物体内新陈代谢中发挥强有力的作用，酶活力的调节控制使生命活动中各个反应得以有条不紊地进行。;二、酶的化学本质及其化学组成

酶的化学本质

酶的化学本质除有催化活性的RNA外几乎都是蛋

白质。被人们分离纯化的酶有数千种，经过物理和化

学方法的分析证明了酶的化学本质是蛋白质。

主要依据是：（1）酶经酸碱水解后的最终产物是氨基

酸，酶能被蛋白酶水解而失活；（2）酶是具有空间结

构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶变

性失活；（3）酶是两性电解质，在不同pH下呈现不

同的离子状态（4）和蛋白质一样具有胶体性质；（5）

具有蛋白质所具有的化学呈色反应。;酶的组成分类

酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白质

一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至大

到百万以上。

从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合）

蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外，

不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核

糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外，

还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分子

物质或金属离子，其酶蛋白（脱辅