第2章 蛋白质的结构与功能.pptVIP

二、蛋白质的空间结构指蛋白质分子中各个原子、各个基团绕共价单键旋转在三维空间形成的各种空间排布及相互关系，这种空间结构称为蛋白质的构象。第二节蛋白质的分子结构蛋白质构象主链构象侧链构象多肽链主链骨架上各个原子（各氨基酸残基的ɑ-碳原子和肽键有关的原子）的排布及相互关系。各氨基酸残基的侧链基团（R基团）中原子的排布和相互关系。（二）蛋白质的二级结构的概念及类型主要的化学键：氢键第二节蛋白质的分子结构蛋白质二级结构指多肽链主链骨架盘旋、折叠形成的局部有规则的空间结构，不涉及氨基酸残基R侧链的构象。肽单元参与肽键的6个原子C1a、C、O、N、H、C2a位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)。第二节蛋白质的分子结构蛋白质二级结构的主要类型?-螺旋(?-helix)?-折叠(?-pleatedsheet)?-转角(?-turn)无规卷曲(randomcoil)第二节蛋白质的分子结构1.?-螺旋第二节蛋白质的分子结构2.?-折叠第二节蛋白质的分子结构?-折叠可由肽链间肽键的C=O与N-H间形成的氢键来维系。3.?-转角和无规卷曲?-转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。第二节蛋白质的分子结构（三）蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基，包括由主链和侧链原子在空间排布所形成的全部分子结构。定义第二节蛋白质的分子结构第二节蛋白质的分子结构三级结构特点亲水基团往往位于分子的表面。疏水的R-侧链内裹形成一个疏水的分子内核。稳定因素疏水键、氢键等次级键。蛋白质分子的亲水表面上常有一些疏水微区，在分子表面形成一些形态各异的沟、槽或洞穴，一些蛋白质的辅基或金属离子往往就结合在其中。肌红蛋白N端C端第二节蛋白质的分子结构肌红蛋白分子表面，有一个疏水洞穴，结合一个含Fe2+的血红素辅基，起着结合并储存氧的功能，供肌肉剧烈收缩氧供应相对不足时的需要。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。（四）蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。第二节蛋白质的分子结构血红蛋白的四级结构第二节蛋白质的分子结构蛋白质各级结构示意图蛋白质各级结构示意图（一）蛋白质分子一级结构和功能的关系蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病（moleculardisease）。三、蛋白质分子结构与功能的关系这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。第二节蛋白质的分子结构三、蛋白质分子结构与功能的关系（二）蛋白质分子空间结构和功能的关系天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，次级键断裂，空间结构被破坏，无活性，核糖核酸酶124个AA残基，4对二硫键。增加和去除刺激的现象说明一级结构是空间结构的基础，当空间结构破坏而一级结构不破坏，就有可能恢复原有空间结构。N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)镰刀形红细胞贫血一级结构重要部位AA改变能引起功能改变：Hb分子中β亚基第6位谷氨酸置换为缬氨酸，由酸性氨基酸换成了中性侧链氨基酸，降低了Hb在红细胞中的溶解度，容易凝聚沉淀析出。红细胞在氧分压低的情况下呈镰刀状，造成红细胞破裂溶血和运氧功能降低。三、蛋白质分子结构与功能的关系在蛋白质结构中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影