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二、酶的催化机理（一）酶作用专一性的机制（一）酶作用专一性的机制酶分子活性中心部位,一般都含有多个具有催化活性的手性中心,这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用,使反应可以按单一方向进行。酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。（b）锁钥学说:认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样（c）诱导契合学说:该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。(a)“三点结合”的催化理论:认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。（二）酶作用高效率的机制在酶催化的反应中,第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后,中间复合物再分解成产物和酶。许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。E+S====E-S???P+E1.中间产物学说酶促反应:E+S===ES===ES????EP??E+P反应方向,即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化?H?。而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用?2.、活化能降低反应过程中能的变化第三章酶化学第一节酶的简介第二节酶的催化反应第三节酶在有机化学中应用第四节酶模型酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物大分子,所以又称为生物催化剂。Biocatalysts。绝大多数的酶都是单纯或结合蛋白质。酶催化的生物化学反应,称为酶促反应Enzymaticreaction。在酶的催化下发生化学变化的物质,称为底物substrate。第一节酶的简介酶有两个主要的特点:（i）强大的催化能力酶的催化速度是惊人的，例如体内的过氧化氢酶，每一分子在一分钟内可分解五千万个过氧化氢分子。（ii）专一性有些酶的专一性是非常强的，例如胰蛋白酶只水解由碱性氨基酸如赖氨酸和精氨酸的羧基形成的肽键；但也有些酶专一性并不太强，例如胃蛋白酶几乎可以水解一切的肽健。催化剂可以分为均相和非均相。在均相催化剂中,催化剂表面和相之间不存在界线。均相催化剂可进一步分为狭义酸、广义酸、广义碱、亲核亲电催化剂。能够改变其它物质的化学反应速度,而本身的质量和化学性质在化学反应前后没有发生变化的物质。催化剂也叫做触媒。催化剂的作用非常大,它可以改变化学反应的速度。1.1催化剂在催化剂这一大类物质中,绝大多数都可以使化学反应的速度加快,称为正催化剂。例如MnO2能够使H2O2急速分解还有一类催化剂与它正相反,可以减慢某一反应的反应速度,称为负催化剂除了以上两种催化剂外,还有一些物质若单独使用对于某种反应并没有催化作用,但却能使催化剂的活性显著增强,这种物质叫做助催化剂,例如微量K2O可以提高合成氨用的铁触媒的活性。按照过渡态理论,催化剂的作用是通过新的反应途径降低了过渡态的能量,从而降低了△G值而加速反应。1.2催化反应机理1、用量少而催化效率高；2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。催化反应的特点:第二节酶的催化反应酶（enzyme）是生物体活细胞产生的具有催化活性的蛋白质,是生物催化剂。酪氨酸酶的三维结构1.1酶的催化性质一、酶与一般催化剂的共性1、用量少而催化效率高；2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应进行。酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的:二酶催化作用特性（一）高效性（二）选择性酶的专一性Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性分为:绝对专一性、相对专一性和立体专一性。（三）反应条件温和酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行,反应温度范围为20-40?C。高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活。如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素