氨基酸蛋白质和核糖核酸.ppt

肽的重要生理作用谷半胱甘肽（谷氨酸用γ-氨基成肽键），在生物体内参与氧化还原过程。短杆菌胎S是由5种氨基酸组成的环状10肽，是一种抗菌素。多肽和蛋白质的合成两种氨基酸混合脱水产生四种产物。进行官能团保护可以避免。例：把苯丙氨酸的氨基用苄氧基甲酰氯保护。甘氨酸的羧基用苄酯保护。肽键合成与去保护然后将两种保护了的氨基酸混合形成肽键，再将两端去保护就合成了所需要的二肽。19.3蛋白质主要为H、C、O、N，少量S。蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Se等元素。虽各中蛋白质组成差异大，但氮元素含量接近，平均约16％。任何蛋白质质量约为其氮元素质量的6.25倍。测试生物样品中氮元素的含量，进行换算成蛋白质含量。组成蛋白质元素二、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为一、二、三、四级。01同种蛋白质α-氨基酸的种类与含量相同。02各α-氨基酸连接顺序一定：肽链结构一定。03蛋白质的一级结构04肽链结构—氨基酸残基顺序—蛋白质一级结构。05一级结构决定蛋白质的N-端和C-端。06蛋白质具有两性。07一级结构决定蛋白质的等电点。08蛋白质在等电点时的溶解度也很小。092、蛋白质的构象三、四级结构为蛋白质次级结构。蛋白质的二、三级结构：肽链的构象的结构。二级结构—蛋白质的肽平面构象。相邻两氨基酸残基α-碳原子和酰胺键上O、C、N、H共6个原子在一个平面内—肽平面。肽平面的两种构象肽平面在空间取向称为蛋白质的二级结构。肽平面主要有α-螺旋结构和β-折叠结构。α-螺旋结构—肽链肽平面在空间形成螺旋结构。β-折叠结构两肽链肽平面在空间形成象屏风一样折叠结构。β-折叠结构又分为β-平行折叠和β-反平行折叠。β-平行折叠β-反平行折叠蛋白质的三级结构三级结构—具二级结构肽链在空间折叠构象。亚基与四级结构具三级结构的肽链—亚基。四级结构—一个或多个亚基在空间组成状况。3、维系次级结构的作用维系二、三、四级结构作用—范德华力、氢键、盐键、疏水作用、偶极作用、酯键、二硫键等。范德华力指原子中带正电荷的核与另一个带负电荷的原子电子层之间的静电引力。包括取向力,诱导力和色散力;该力一般比较小,在维持蛋白质构象中虽有一定的作用,其实际意义难以正确估价;盐键定义:正负基团相互接近时,的静电作用特点:在蛋白质内部不多,但在带电的介质中,盐键的形成有利于维持蛋白内部的疏水环境;盐键类型:赖氨酸,精氨酸带正电荷,与酸性基团形成;天冬氨酸和谷氨酸带负电荷,与碱性基团;肽链的C端形成;核酸分子中的磷酸基团带负电荷疏水作用与酯键实质:热力学作用力---熵作用:体系自由能的最低状态;酯键肽链中游离羧基（如天门冬氨酸、谷氨酸有两个羧基）与羟基（如丝氨酸、苏氨酸有羟基）在酶作用下形成酯键水溶性蛋白质的性质两性与等电点胶体性质丁铎尔现象、布朗（Brown）运动、电泳现象和不能透过半透膜。变性作用蛋白质二、三级结构遭受破坏，理化、生物性质改变。溶解度降低，粘度变大，难以结晶，为酶所水解，丧失生物活性。不可逆变性，二级结构破坏，无法恢复。紫外线、X射线、热、氯化汞、酸性或碱性染料、苯酚或甲醛等沉淀作用可逆沉淀：脱去胶粒的水膜（乙醇、电解质的盐析等），使沉淀出来；不可逆沉淀：变性

显色反应蛋白质分子中所含的肽键、苯环、酚、某些氨基酸与试剂起作用产生颜色反应。常利用这些颜色反应来鉴别蛋白质。蛋白质重要的显色反应注意：非水溶性蛋白质也有部分显色反应Company名称试剂颜色基团蛋白质二缩脲反应稀碱、稀硫酸铜粉红～蓝紫二个以上肽键各种蛋白质茚三酮反应水合茚三酮紫蓝游离氨基游离氨基的蛋白质蛋白黄反应浓硝酸热、稀NaOH黄～橙黄苯基含苯基的蛋白质第十九章氨基酸蛋白质多肽和核糖核酸氨基酸是构成蛋白质的基本结构单元。氨基酸的不同组合构成不同的蛋白质。蛋白质和核糖核酸是生命体的最重要的组成成分，在生命体活动中其着关键性作用。生命的生长、发育繁殖、遗传等生命的基本现象都与核酸和蛋白质之间的作用密切相关。所以，“氨基酸是生命的基石”。血红素的输氧作用血红蛋白的结构血红蛋白两种构象α-蛋白酶抑制剂虾红素的活性位点本章主要内容氨基酸的分类、命名与结构基酸的性质：两性电离、酯化、脱羧、脱氨与显色基酸的合成白质的结构与性质酸与核苷酸19.1氨基酸氨基酸的分类：按氨基在分子中位置分为α-、β-氨基酸等。α-氨基酸一般形式：RCH（NH2）COOH。根据分子中氨基和羧基的个数分为中性、酸性和碱性氨基酸。按