生物化学 第一节 酶是生物催化剂.ppt

诱导契合学说p138 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.诱导契合学说主要内容在酶与底物结合之前，酶分子的构象不一定和底物互相吻合。酶分子的活性中心不是刚性的结构，它具有一定的柔韧性。当底物和酶分子相互接近时，底物分子可以诱导酶分子的构象发生一定的变化。由于酶分子构象发生的变化，因而使活性中心的基团形成了正确的排列和定向，酶分子和底物分子契合而形成中间复合物，并导致底物发生反应。当反应完毕时，产物从酶分子上掉下来，这时酶分子又恢复到原来的构象。溶菌酶和弹性蛋白酶的X-射线衍射分析证明了此学说。 （一）、命名 许多酶的英文名称是在它的底物名称后加“-ase”后缀。 1961年，国际生物化学联合会酶学委员会（EnzymeCommission,EC）在广泛研究的基础上，对每一种酶都给出了一个习惯名称和系统名称。三、酶的命名与分类1.习惯命名法(recommendedname)(1)根据酶作用的底物来命名。 如蛋白酶、淀粉酶(2)根据催化反应的类型来命名。 如脱氢酶、转氨酶(3)结合上述两个原则来命名。 如乳酸脱氢酶、蛋白水解酶(4)有时在底物名称前冠以酶的来源或其它特点。 如胃蛋白酶、碱性磷酸酶提示着重介绍酶的化学本质，结构特性和功能。酶反应动力学和酶在医药上的应用。对于辅酶和辅基与酶反应的关系也作了扼要的阐述。有关固定化酶，同工酶，别构酶以及诱导酶的基本概念也做了必要的介绍。要求搞清楚绝大多数酶的化学本质是蛋白质。酶与一般蛋白质有共同之处，也有不同之处。从结构上与一般蛋白质的共同点去理解酶的理化性质（特性），从不同点去理解酶的功能与特性。辅酶，辅基的概念以及其与酶反应的关系。结合酶的结构与性质和作用机制，学习影响酶促反应的各种因素。学习固定化酶，同工酶，别构酶以及诱导酶的基本概念和酶在医药上的主要用途。人们对酶的认识起源于生产实践。我国早在几千年前就开始制作发酵饮料及食品。1833年，Payen从麦芽中提取出一种热不稳定物质，它可以促进淀粉水解成可溶性的糖。1857年，巴斯德等提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。1878年，Kuhne提出了酶(Enzyme)这个名称。酶的发展史1897年，Büchner兄弟成功地用不含细胞的酵母汁实现了发酵，证明了发酵与细胞的活动无关。1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理——米氏学说，对酶反应机理的研究是一个重要突破。1926年，Sumner从刀豆中分离出脲酶结晶，确立了酶的蛋白质本质。1982年以后陆续发现某些RNA也有酶的催化功能，使人们认识到酶不都是蛋白质。酶的发展史由于酶的独特的催化功能所以酶在工，农，医，药等方面具有重大实际意义。第一节酶是生物催化剂一、酶的生物学意义1、概念酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。2、酶的催化特性与一般催化剂的共性: 1.用量少，催化效率高。 2.不改变化学反应的平衡点，只能缩短反应达到平衡所需要的时间。 3.降低了反应的活化能。作为生物催化剂的特性1.催化效率高：酶促反应比相应的非酶促反应要快103—107倍。2.酶的作用具有高度专一性：酶对所作用的物质（称为底物，以S表示）有严格的选择性，通常一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质，这也说明酶对底物的化学结构和空间结构有高度严格要求。3.酶易失活：酶受到外界影响容易发生变性，从而丧失酶的催化活性，所以酶促反应需要在温和条件下进行。4.酶活力受调节控制：其调控方式很多，包括抑制剂调节，共价修饰调节，反馈调节等。5.酶的催化活力与辅酶、辅基以及金属离子有关，若将它们除去，酶就失去活性。6.酶可催化某些特异的化学反应：如体内某些生物合成只能由酶促反应生成。二、酶作用的专一性(specificity) 酶作用的专一性，是指酶对它所催化的反应或反应物有严格的选择性，一种酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质，这是酶与非酶催化剂最重要的区别之一。 通常把酶作用的物质称为该酶的底物(substrate)。所以也可以说一种酶只作用于一种或一类底物。 酶的专一性通常可分为两大类： 1.立体化学专一性(Stereospecificity)（1）、旋光异构专一性（2）、几何异构专一性 2.非立体化学专一性，结构专一性（1）、键专一性（2）、基团专一