2025年执业医师考试生物化学精华酶考点深度剖析与解析.docxVIP

第三单元酶

酶是生物催化剂，是一种具有生物活性的蛋白质,少数ＲNＡ分子也具有催化功能，称為核酶。酶不变化反应的平衡，只是通过减少活化能加紧反应的速度。

第一节酶的催化作用

?本节考点：?(1）酶的分子构造与催化作用?（2)酶促反应的特点?（3)酶-底物复合物

一、酶的分子构造与催化作用?绝大多数酶的本质是蛋白，根据酶的构成成分，分為单纯酶和結合酶两类。

1.单纯酶：此类酶的构造构成除蛋白外；无其他成分,酶的活性决定于蛋白部分。?２.結合酶:分子构成中除蛋白成分外，尚有某些对热稳定的非蛋白小分子物质，把分子构成中的蛋白部分称酶蛋白，非蛋白小分子物质称辅助因子。?酶蛋白与辅助因子結合形成的复合物称全酶。一般全酶才能起催化作用：辅助因子+酶蛋白=全酶?3.在催化反应中:酶蛋白与辅助因子所起的作用不一样，酶反应的专一性及高效性取决于酶蛋白,而辅助因子则起电子、原子或某些化学基团的传递作用。?4.酶的活性中心:酶的特殊催化能力只局限在它的大分子的一定区域，称為酶的活性中心。

酶的活性中心有两个功能部位：

（1)結合部位：一定的底物靠此部位結合到酶分子上。?（2）催化部位:底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。?５．必需基团

（1)活性中心内的必需基团:活性中心内的某些化学基团,是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团。

（2)活性中心外的必需基团:在活性中心外的区域，尚有某些不与底物直接作用的必需基团,这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关,可使活性中心的各个有关基团保持于最适的空间位置,间接对酶的催化活性发挥其必不可少的作用。

?二、酶促反应的特点

高度特异、高效、不稳定和可调整。?（一)高度特异性(专一性)指酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能对一种底物或某一类物质起催化作用,而其他化学催化剂一般对底物规定不严格。?根据酶对底物的选择程度不一样，将酶作用的专一性分為两种类型。?1.构造专一性:根据酶对底物构成部分选择程度的不一样又可分為：

(1）绝对专一性：指酶对底物的规定非常严格，只作用于一种底物，而不作用于其他任何物质。?(2）相对专一性：这些酶对底物的规定比上述绝对专一性要低某些,可作用一类构造相近的底物。包括基团专一性和键专一性。?2.立体异构专一性:当底物具有立体异构時,酶只能对底物的立体异构体中的一种起作用,而对另一种则无作用。?（1)旋光异构专一性：如D-氨基酸氧化酶只能催化Ｄ-氨基酸氧化脱氨,而对L-氨基酸无作用。

（2）几何异构专一性：如琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，而不能生成馬来酸，称為几何异构专一性。?(二)高度催化效率?酶具有极高的催化效率。要比一般催化剂高1０5～1013倍,这就是為何生物体内酶含量少而又可催化大量的底物。?（三）高度不稳定性?绝大多数酶的本质是蛋白质，但凡能使蛋白质变性的原因，如高温、高压、强酸、强碱等都会使酶丧失活性。?(四)酶活力的调整控制

酶活力是受调整控制的，它的调整方式诸多，包括克制调整、共价修饰调整、反馈调整、酶原激活及激素的调整控制等。

三、酶-底物复合物

“诱导契合”学說:当酶分子与底物分子靠近時,酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利底物結合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。近年来x射线晶体构造分析的试验成果也支持这一假說,证明了酶与底物結合時，确有显着的构象变化。?Ｅ＋Ｓ←--－－EＳ------－Ｅ+P?

第二节辅酶与酶辅助因子

本节考点:

（1)维生素与辅酶的关系

（２)辅酶作用?（3）金属离子作用

全酶中有蛋白质部分和辅助因子。辅助因子又分為辅基与辅酶。辅酶与酶蛋白結合疏松,可用透析或超滤的措施除去。?

一、维生素与辅酶的关系

水溶性维生素可以形成辅酶。

1．维生素B1又名硫胺素,体内活性形式為焦磷酸硫胺素（TPP)。TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶,也是转酮醇酶的辅酶。?2．维生素B２又名核黄素，体内活性形式為黄素单核苷酸(ＦMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD)。FMN及FAＤ是体内氧化还原酶的辅基,重要起氢传递体的作用。

3.维生素PP:包括尼克酸和尼克酰胺,体内活性形式是：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NＡD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADＰ+）。NＡD＋及NADP+是体内多种脱氢酶(如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶,起传递氢的作用。

4.维生素B6：包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺。体内活性形式為磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶,也是δ－氨基γ-酮戊酸合酶