蛋白质的结构与功能的关系.pptVIP

生物化学;概述

一*肌红蛋白的结构与功能

二*血红蛋白的结构与功能

三*血红蛋白分子病

免疫系统与免疫球蛋白

肌肉收缩

蛋白质的结构与功能进化;1.4蛋白质结构与功能的关系;;2.前体与活性蛋白质一级结构的关系;;3.同源蛋白质有顺序同源性：

比较不同来源的细胞色素C发现，与功能密切相关的氨基酸残基是高度保守的，这说明不同种属具有同一功能的蛋白质，在进化上来自相同的祖先，但存在种属差异。不同种属间的同源蛋白质一级结构上相对应的氨基酸差异越大，其亲缘关系愈远，反之，其亲缘关系愈近。;一肌红蛋白的结构

珠蛋白;;????所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；比较种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。假设一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。;;肌红蛋白的结构;;肌红蛋白的亚基铁卟啉;;;;;;;;;;;;血红蛋白;;;;?Hb由4条肽链组成：2α、2β，功能是运载O2。在去氧Hb亚基中有以下几对离子键：;;;;;;;???由于血红蛋白亚基之间存在大量离子键，使其构象呈紧张态，对氧的亲和力很低，第一个亚基与O2结合时，离子键的破坏较难，所需要的能量较多。当血红蛋白的一个亚基结合氧之后引起它的构象从紧张态变成松弛态，其它的离子键也依次破坏，此时破坏离子键所需要的能量也少，构象的变化导致血红蛋白对氧的亲和力大大增强，因此第四个亚基结合氧的能力比第一个大几百倍。;;;;上述Hb与O2结合后，Hb的构象发生变化，这类变化称为变构效应，即通过构象变化影响蛋白质的功能。像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白〔allostericprotein〕。血红蛋白的这种变构效应能更有效地行使其运氧的生物学功能。;;血红蛋白〔Hb〕和肌红蛋白〔Mb〕氧结合曲线的比较;;;;;BPG分子与Hb的两条β链的结合;二磷酸甘油酸〔BPG〕降低血红蛋白对氧的亲和力;波尔〔Bohr〕效应有利于血红蛋白对氧的运输;;;⒋蛋白质的一级结构与分子病;;;

1.镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的

2.镰刀状细胞血红蛋白的氨基酸序列的细微变化

3.镰刀状细胞血红蛋白可形成纤维状沉淀

4.镰刀状细胞血红蛋白的治疗性矫正;由于基因水平的突变导致的血红蛋白的分子病;地中海贫血症可以由几条途径产生：

①缺失一个或多个编码血红蛋白链的基因；

②所有基因都可能存在，但一个或多个基因发生无义突变，结果产生缩短了的蛋白链，或发生移码突变致使合成的链含不正确的氨基酸序列；

③所有基因都可能存在，但突变发生在编码区之外，导致转录被阻断或前体mRNA的不正确加工。;蛋白质工程

利用基因工程手段，包括用基因的点突变和基因表达等改造蛋白质分子的结构与功能，使之更完善、甚至是新的性质和功能。

;免疫系统和免疫球蛋白;免疫系统

机体执行免疫应答和免疫功能的组织系统。由免疫器官和组织、免疫细胞和免疫分子组成。;;;;;;;;免疫球蛋白的结构;;;;;;;;;;;;骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。它们参与需能的收缩活动。

肌球蛋白是一种很长的捧状分子，有两条彼此缠绕的“—螺旋肽链的尾巴和一个复杂的“头”。它的总分子量为450000，约160nm长，实际上含有六条肽链。

长尾巴是由二条分子量各为200000的肽链组成，这两条肽链称为重链(heavychainH链)。重链具有柔软的可转动铰链。

头是球形的，含有重链的末端和四条轻链(lightchain，L链)，其中两条称作L2，分子量为18000，另外两条称为Ll和L3,分子量分别为16000和25000。肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化ATP水解成ADP和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗丝(thickfilament)。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。;骨骼肌的组织水平;粗丝是由肌球蛋白构成的。细丝是由肌动蛋白构成的。;在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thinfilament)，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白(G—肌动蛋白)和纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动蛋白实际上是一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。;;;