生物化学蛋白质的三维结构.pptVIP

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  • 2025-06-17 发布于广东
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第29页,共45页,星期日,2025年,2月5日第30页,共45页,星期日,2025年,2月5日六、超二级结构结构域——结构域:“结构域”是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等;较大的蛋白质分子或亚基其三级结构一般含有两个以上的结构域,即多结构域的,其间以柔性的铰链(hinge)相连,以便相对运动。结构域有时也指功能域,其基本类型有全平行α螺旋结构域,平行或混合型β折叠片结构域,反平行β折叠片结构域和富含金属或二硫键结构域等4种。常见的结构域锌指结构,Zincfinger;亮氨酸拉链结构,Leucinzipper;EF手型钙结合性模序(EF-handCa2+-bindingmotif)肌钙蛋白的两个结构域。第31页,共45页,星期日,2025年,2月5日1、定义:蛋白质的三级结构是指多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链的三维构象。蛋白质的三级结构是在多种二级结构的基础上进一步盘旋、折叠,从而生成特定的空间结构(球状),包括主链和侧链的所有原子的空间排布,一般非极性侧链埋在分子内部,形成疏水核,极性侧链在分子表面。2、三级结构的主要作用力:为侧链间的相互作用:包括氢键、离子键、疏水键及二硫键。3、纤维蛋白与球蛋白的空间结构纤维蛋白一般不溶于水,有一定强度,具有简单的二级结构元件,在生物体内起结构构件作用。球蛋白具复杂的三级结构,一条多肽链中含几种类型的二级结构,组成两个以上相对独立的三维结构实体(结构域)。其亲水-R基位于球状表面,疏水-R基位于球状内部,因此球蛋白溶于水。七、球状蛋白与三级结构第32页,共45页,星期日,2025年,2月5日第1页,共45页,星期日,2025年,2月5日

蛋白质的三维结构一级二级三级四级第2页,共45页,星期日,2025年,2月5日一、蛋白质构象(高级结构)的研究方法第3页,共45页,星期日,2025年,2月5日X射线衍射法:到目前为止,研究蛋白质高级结构的方法仍然是以X射线衍射法(X-raydiffractionmethod)为主,其原理是:当X射线(λ=500nm)投射到蛋白质晶体样品时,蛋白质分子内部结构受到激动,入射线反射波互相叠加产生衍射波,衍射波含有被测蛋白质构造的全部信息,通过摄影即可得一张衍射图案(diffractionpattern),再用电脑进行重组,即可绘出一张电子密度图(electrodensitymap)。从电子密度图可以得到样品的三维分子图象,即分子结构的模型。第4页,共45页,星期日,2025年,2月5日二、稳定蛋白质三维结构的作用力①盐键;②氢键;③疏水作用;④范德华力;⑤二硫键稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键,包括氢键,范德华力,疏水作用和盐键(离子键)。此外共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。第5页,共45页,星期日,2025年,2月5日由电负性原子与氢形成的基团如N-H和O-H具有很大的偶极矩,成键电子云分布偏向负电性大的原子,因此氢原子核周围的电子分布就少,正电荷的氢核(质子)就在外侧裸露。这一正电荷氢核遇到另一个电负性强的原子时,就产生静电吸引,即所谓氢键。氢键(hydrogenbond)在稳定蛋白质的结构中起着极其重要的作用。多肽主链上的羰基氧和酰胺氢之间形成的氢键是稳定蛋白质二级结构的主要作用力。此外,还可在侧链与侧链,侧链与介质水,主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。①稳定蛋白质三维结构的作用力——氢键CC第6页,共45页,星期日,2025年,2月5日盐键又称盐桥或离子键,它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。在近中性环境中,蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷,而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷,二者之间可形成离子键。多数情况下,可解离侧链基团分布在球状蛋白的表面,与介质水形成水化层,稳定蛋白构象。②稳定蛋白质三维结构的作用力——盐键第7页,共45页,星期日,2025年,2月5日疏水作用(hydrophobicinteraction):水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏水残基埋藏在分子的内部,这一现象称为疏水作用,它在稳定蛋白质的三维结构方面占有突出地位。疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故,而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。二硫键绝大多数情况下二硫键是在多肽链的β-转角附近形成的。。假如二硫键的形成并不规定多肽链的

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