16 氨基酸 蛋白质 核酸.pptxVIP

第15章氨基酸、蛋白质及核酸

AminoAcids，ProteinandNuclearAcid;16.1氨基酸的分类及结构

16.2氨基酸的来源及制法

16.3氨基酸的性质

16.4肽的结构及命名

16.5多肽的结构测定及合成

16.6蛋白质的分类、组成和性质

16.7蛋白质的结构

16.8核酸

16.9核糖核酸和脱氧核糖核酸;16.1氨基酸的分类及结构;16.1.1氨基酸的分类;

1.按氨基位置分为：a，b，g，…w-氨基酸

a-氨基酸：;2.根据氨基结构不同可分为：;16.1.2命名

可以用系统命名、俗名、缩写符号表示：;表15-1常见的a-氨基酸;

;*人体必需的氨基酸，而人体又不能合成它们;15.1.3氨基酸的结构;2.D-L标记构型：;16.2氨基酸的来源及制法;16.2.1蛋白质水解;16.2.2a-卤代酸氨解;16.2.3斯特雷克合成法;16.2.4盖布瑞尔(Gabriel)合成法;16.3氨基酸的性质;16.3.1氨基酸的物理性质;表15-2常见的α-氨基酸的物理性质;;2IR谱：;15.3.2氨基酸的化学性质;内盐：氨基酸本身的氨基与羧基作用形成的盐，称为内盐。

偶极离子：内盐分子同时具有两种离子的性质，称为偶极离子，又称两性离子。;一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点(IP)。;一般情况下：;（3）甘氨酸滴定曲线;中性氨基酸的等电点：Ip=5.6~6.3

酸性氨基酸的等电点：Ip=2.8~3.2

碱性氨基酸的等电点：Ip=7.6~10.8;组氨酸Ip=7.59;2受热后的消除反应;(3)Γ-氨基酸;3与水合茚三酮的显色反应;（蓝紫色）;4与亚硝酸反应;16.4肽的结构及命名;16.4.1肽的结构;N端;N端;16.5多肽的结构测定及合成;16.5.1概述;N近似sp2杂化;3.肽分子中可能有二硫键;16.5.2肽链结构的测定;2.测相对分子质量，确定分子式;Edman降解法;(2)C端氨基酸分析;催产素和加压素是九肽，结构如下：;16.5.3多肽的合成;C;2氨基的保护与羧基的活化;N;3合成实例;1953年合成催产素9个氨基酸组

成，由-S-S-连成环状。;16.6蛋白质的分类、组成和性质;16.6.1蛋白质的功能;16.6.2蛋白质的分类;2.根据辅基不同，结合蛋白质??分为：;3.按溶解度不同分类

(1)纤维蛋白

不溶于水，这类蛋白质构成动物的组织。

如：丝、羊毛、皮肤、头发、角、爪甲、蹄、羽毛等。

(2)球蛋白

可溶于水或酸、碱、盐水溶液，这类蛋白质是在动物体内起着维护、调节生命活动的功能性蛋白质。

如：酶、激素等。;16.6.3蛋白质的组成;16.6.4蛋白质的性质;2高分子性质

(1)在水中，有稳定双电层的胶体质(1~10μm)

(2)盐析：(可逆性)

不同蛋白质，需要盐的浓度不同，可达分离作用。

3变性

受物理、化学因素的作用，使蛋白质的

物理、化学性质改变。;16.7蛋白质的结构;16.7.1一级结构;16.7.2二级结构;1a-螺旋;C为sp2，N近似sp2;3b-折叠形;二级结构;16.7.3三级结构;16.7.4四级结构;/BMB/Chime/Lisa/HEMEMAST.HTM;蛋白质的四级结构

肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。

多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。

α-螺旋 β-折叠

在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。

各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。;16.8核酸;核酸：

核酸是从细胞内分离出来的有酸性的生物高分子（多聚核苷酸），是生物合成蛋白质不可缺少的物质，是生物遗传的物质基础。;;16.8.2核糖及脱氧核糖;16.8.3碱基;嘌呤：

嘌呤是由一个咪唑环和一个嘧啶环稠合而成的杂