生物化学蛋白质化学优秀课件 (2)优秀课件.pptVIP

?-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯CH2NH2?CH?C?NH?CH?C?OO?CH2COOH?O?CH3第30页，共71页，星期日，2025年，2月5日第四节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的结构层次的划分二、蛋白质的一级结构三、多肽主链折叠的空间限制四、蛋白质的二级结构五、蛋白质的超二级结构和结构域六、蛋白质的三级结构和维持蛋白质构象的作用力七、蛋白质的四级结构第31页，共71页，星期日，2025年，2月5日蛋白质结构的主要层次一级结构四级结构二级结构三级结构primarystructuresecondarystructureTertiarystructurequariernarystructure超二级结构结构域supersecondarystructureStructuredoman第32页，共71页，星期日，2025年，2月5日二、蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primarystructure)。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。一级结构测定例：牛胰岛素的一级结构第33页，共71页，星期日，2025年，2月5日一级结构测定

基本战略：片段重叠法＋氨基酸顺序直测法要点：a.测定蛋白质的分子量及其氨基酸组分b.测定肽键的N－末端和C－末端c.应用两种或两种以上的肽键内切酶分别在多肽键的专一位点上断裂肽键；也可用溴化氰法专一性地断裂甲硫氨酸位点，从而得到一系列大小不等的肽段。d.分离提纯所产生的肽段，并分别测定它们的氨基酸顺序e.将这些肽段的顺序进行跨切口重叠，进行比较分析，推断出蛋白质分子的全部氨基酸序列。第34页，共71页，星期日，2025年，2月5日蛋白质顺序测定基本战略

将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序将肽段分离并测出顺序专一性裂解末端氨基酸测定二硫键拆开纯蛋白质第35页，共71页，星期日，2025年，2月5日酰胺平面与α-碳原子的二面角（φ和ψ）

二面角两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。第36页，共71页，星期日，2025年，2月5日完全伸展的多肽主链构象α-碳原子酰胺平面Φ=1800，ψ=1800Φ=00，ψ=00的多肽主链构象酰胺平面Φ=00，ψ=00侧链非键合原子接触半径第37页，共71页，星期日，2025年，2月5日维持蛋白质分子构象的作用力

a.盐键b.氢键c.疏水键d.范得华力e.二硫键多肽链第38页，共71页，星期日，2025年，2月5日四、蛋白质的二级结构

(１)α－螺旋（α－helix）(２)β－折叠（β-pleatedsheet）(３)β－转角（β-turn）(４)无规则卷曲（nonregularcoil）蛋白质的二级结构（secondarystructure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：第39页，共71页，星期日，2025年，2月5日特征：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;2、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=0和N-H几乎都平行于螺旋轴;3、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。α－螺旋（α－helix）形成因素：与ＡＡ组成和排列顺序直接相关。多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。第40页，共71页，星期日，2025年，2月5日β－折叠（β-pleatedsheet）

特征：两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即β－折叠片。类别：平行反平行第41页，共71页，星期日，2025年，2月5日β－转角（β-turn）

特征：多肽链中氨基酸残基n的羰基上的氧与残基（n+3）的氮原上的氢之间形成氢键，肽键回折1800。第42页，共71页，星期日，2025年，2月5日无规则卷曲