蛋白质的空间结构.pptxVIP

蛋白质分子的高级结构;蛋白质分子中的结构层次一级结;定义蛋白质的一级结构指多肽链中;N末端01牛核糖核酸酶02C末;一级结构是蛋白质空间构象和特异;蛋白质的根本差异在于一级结构的;准备工作：样品纯度97%以上；;测定多肽链的氨基末端与羧基末端;胰蛋白酶：水解赖氨酸和精氨酸的;如测一个九肽则其氨基酸排列顺序;解答：例1：某五肽先经酸水解再;例2：当一种4肽与FDNB反;解题：解题：（1）四肽与FDN;二、蛋白质的二级结构蛋白质分子;（一）酰胺平面参与形成肽键的4;它是蛋白质构象的基本结构单位;?-螺旋(?-helix;1、?-螺旋结构要点:从N端为;无标题;α－螺旋的结构特点多个肽键平面;例题：一个α螺旋片段含有180;无标题;?-折叠多肽链充分伸展，相邻肽;?-折叠?-折叠结构的肽链几乎;反平行;平行;?-转角蛋白质多肽链经常出现1;一般由四个连续的氨基酸残基组成;Ω环01Ω环多存在于球状蛋白质;5、无规卷曲（自由回转）COO;氨基酸残基的侧链对二级结构形成;1、超二级结构（Superse;多肽链在超二级结构基础上进一步;纤连蛋白分子的结构域丙;三、蛋白质的三级结构（二）主要;无标题;C端N端肌红蛋白(Mb);STEP3STEP2STEP1;血红蛋白（Hb）的四级结构;从一级结构到四级结构血红蛋白;蛋白质的一级结构是它的氨基酸序;蛋白质的三级结构是多肽链自然形;氢键;蛋白质结构与功能的关系The;（一）一级结构是空间构象的基础;天然状态，有催化活性尿素、β;（二）一级结构与功能的关系例：;正常红细胞这种由蛋白质分子一级;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构;血红蛋白的构象变化与结合氧;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(H;协同效应(cooperativ;无标题;O2血红素与氧结合后，铁原子半;变（别）构效应(alloste;(R)relaxedstat;蛋白质构象改变与疾病蛋白;蛋白质构象改变导致疾病的机理：;疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病;第四节蛋白质的理化性质与分离纯;2蛋白质的胶体性质3蛋白质的沉;蛋白质分子与多肽、氨基酸一样，;STEP3STEP2STEP1;在不同的pH环境下，蛋白质的电;01蛋白质在等电点pH条件下，;根据蛋白质等电点，指出下列蛋白;蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面电;+++++++带正电荷的蛋白质;蛋白??溶液具有胶体溶液的典型性;蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分;根据蛋白质的亲水胶体性质，当其;可逆沉淀：在温和条件下，通过改;21因为蛋白质分子量大小不同、;不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，;这种加入盐中和蛋白质的电荷，使;蛋白质的性质与它们的结构密切相;变性的本质——破坏非共价键;蛋白质变性后的性质改变：变性蛋;临床医学上，变性因素常被应用来;若蛋白质变性程度较轻，去除变性;天然状态，有催化活性尿素、β;5蛋白质的紫外吸收大部分蛋白;6、蛋白质的颜色反应;040301研究蛋白质的结构、;1．蛋白质的分离步骤(1)生物;沉淀法膜分离法萃取法层析法电泳;0504020301盐析：将硫;在蛋白质溶液中，加入一定量的与;蛋白质分子在等电点时，净电荷为;2．蛋白质的纯化方法常用的半透;2．蛋白质的纯化方法透析是将待;2．蛋白质的纯化方法超过滤技术;?超过滤法蛋白质的纯化方法;?双水相萃取法蛋白质的纯化方法;2．蛋白质的纯化方法由于蛋白质;?超临界流体萃取法最常用的是二;?超临界流体萃取法蛋白质的纯化;2．蛋白质的纯化方法此法是利用;蛋白质的纯化方法?离子交换层析;2．蛋白质的纯化方法此法又称为;?凝胶过滤法蛋白质的纯化方法;无标题;无标题;2．蛋白质的纯化方法利用蛋白质;2．蛋白质的纯化方法这是一种高;蛋白质的纯化方法常用的配基有抗;蛋白质的纯化方法在外电场的作用;根据支撑物的不同，可分为薄膜电;2．蛋白质的纯化方法SDS（十;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳;无标题;?等电聚焦蛋白质的纯化方法将两;?定氮法：灵敏度较低12?Fo考马斯亮蓝法;01纯度和分子量的测定：采用电