抗体的结构与功能.pdfVIP

免疫球蛋白的结构与功能

一、免疫球蛋白分子的基本结构

Porter等对血清IgG抗体的探讨证明，Ig分子的基本结构是由四肽

链组成的即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子

量较大的肽链称为重链组成的轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽

链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构Ig单体

中四条肽链两端游离的氨基或竣基的方向是一样的，分别命名为氨基端N（

端）和竣基端C（端）

一（）轻链和重链

由于骨髓瘤蛋白M（蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白B（J）

是Ig分子的L链，很简单从患者血液和尿液中分别纯化这种蛋白，并可

对来自不同患者的标本进行比较分析,从而为电分子氨基酸序列分析供应

了良好的材料

1.轻链l（ightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通

常不含碳水化合物，分子量约为24kDo每条轻链含有两个由链内二硫键

内二硫所组成的环肽L链共有两型：kappaK（）-^labdaX（）,同一个自

然坨分子上L链的型总是相同的正常人血清中的K：入约为2:1

2.重链h（eavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450〜

550个氨基酸残基，分子量约为55或75kDo每条H链含有4〜5个链

内二硫键所组成的环肽不同的H链由于氨基酸组成的排列依次、二硫键

的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，依据H链抗原

性的差异可将其分为5类：口链、丫链、Q链、6链和e链，不同H链与L链

K（或人链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgEo

Y、a和6链上含有4个肽，口和£链含有5个环肽

二（）可变区和恒定区

通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析,

发觉其氨基端N（-末端）氨基酸序列变更很大，称此区为可变区V（）,而

薮基末端C（-末端）则相对稳定，变更很小，称此区为恒定区

1.可变区v（ariableregion,V区）位于L链靠近N端的1/2约（

含18〜111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4约（含118

个氨基酸残基）每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每

个肽环约含67〜75个氨基酸残基V区氨基酸的组成和排列随抗体结合

抗原的特异性不同有较大的变异由于V区中氨基酸的种类为排列依次千

变万化，故可形成很多种具有不同结合抗原特异性的抗体

L链和H链的V区分别称为VL和VHo在VL和VH中某些局部区

域的氨基酸组成和排列依次具有更高的变休程度，这些区域称为高变区

h（ypervariableregion,HVR）

。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和

排列相对比较保守，称为骨架区f（uameworkrugion）VL中的高变区

有三个，通常分别位于第24〜34、5〜65、95〜12位氨基酸VL和

VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3经X线结晶衍射

的探讨分析证明，高变区的确为抗体与抗原结合的位置，因而称为确定簇

互补区c（omplementarity-determiningregi-on,CDR）VL和VH的