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生物化学重点知识点速记手册

上篇：静态生物化学——分子的结构与功能

第一章蛋白质化学

氨基酸：二十种基本氨基酸，侧链R基是灵魂。非极性、极性中性、酸性、碱性，分类依据R基性质。必需氨基酸，体内不能合成，需从食物摄取。氨基酸构型多为L型，除甘氨酸无手性。

肽键：氨基酸脱水缩合而成，连接氨基酸的主键。具有部分双键性质，刚性平面结构，构成肽链骨架。

蛋白质结构层次：

*一级结构：氨基酸的排列顺序，肽键维系。是蛋白质空间结构和功能的基础。

*二级结构：多肽链主链原子的局部空间排布，不涉及侧链。主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。维系力量多为氢键。α-螺旋右手螺旋，螺距固定；β-折叠有平行与反平行之分。

*三级结构：整条肽链所有原子的三维空间排布。是在二级结构基础上进一步盘曲折叠形成。主要靠侧链R基间的相互作用（疏水键、离子键、氢键、范德华力，二硫键亦为重要稳定因素）维系。

*四级结构：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）通过非共价键聚合而成的特定空间构象。亚基间的相互作用与三级结构类似。

蛋白质的理化性质：两性解离与等电点（pI），紫外吸收（280nm，色氨酸、酪氨酸贡献大），呈色反应（双缩脲、茚三酮等），胶体性质，变性与复性（变性主要破坏非共价键和二硫键，一级结构不变，生物学活性丧失）。

蛋白质的功能：催化（酶）、运输、防御、调节、结构、运动、信息传递等，生命活动的主要承担者。

第二章核酸化学

核苷酸：核酸的基本组成单位，由磷酸、戊糖（核糖或脱氧核糖）、碱基（嘌呤或嘧啶）组成。核糖核苷酸构成RNA，脱氧核糖核苷酸构成DNA。

碱基：DNA含A、T、C、G；RNA含A、U、C、G。腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）配对（DNA中）或与尿嘧啶（U）配对（RNA中），形成两个氢键；鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）配对，形成三个氢键。

核酸的一级结构：核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接形成的多核苷酸链，方向为5→3。

DNA的二级结构——双螺旋模型：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘绕，形成右手双螺旋。磷酸戊糖链位于外侧，碱基垂直于螺旋轴位于内侧。碱基互补配对，A=T，G≡C。维持双螺旋稳定的力：碱基堆积力（纵向），氢键（横向）。

DNA的高级结构：超螺旋结构，原核生物拟核，真核生物染色质（DNA与组蛋白结合）。

RNA的种类与功能：mRNA（信使RNA）：蛋白质合成的模板，携带来自DNA的遗传信息。tRNA（转运RNA）：识别密码子，转运氨基酸至核糖体。rRNA（核糖体RNA）：核糖体的组成成分，参与蛋白质合成。小RNA：具有调控等多种功能。

核酸的理化性质：酸性，紫外吸收（260nm，核酸定量依据），变性与复性（DNA解链为变性，紫外吸收增强——增色效应；缓慢冷却，变性DNA可重新配对形成双螺旋——复性，紫外吸收降低——减色效应）。分子杂交基于核酸的变性与复性原理。

第三章酶

酶的概念：活细胞产生的、具有催化作用的蛋白质（少数为RNA，即核酶）。高效性、专一性（结构专一性、立体异构专一性）、作用条件温和、可调节性。

酶的分子组成：单纯酶（仅蛋白质），结合酶（酶蛋白+辅助因子）。辅助因子包括辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析除去）和辅基（与酶蛋白结合紧密，不能用透析除去）。维生素常是辅酶或辅基的组成成分。

酶的活性中心：酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定区域。由必需基团（结合基团、催化基团）构成。活性中心外也有必需基团（维持酶活性中心构象）。

酶促反应的机制：降低反应的活化能。诱导契合学说（酶与底物结合时，构象相互诱导变化，以达最佳契合）。邻近效应与定向排列，表面效应，酸碱催化，共价催化等。

影响酶促反应速度的因素：底物浓度（米氏方程v=Vmax[S]/(Km+[S])，Km为米氏常数，是酶的特征性常数，反映酶与底物的亲和力，Km值越小，亲和力越大）、酶浓度、温度（最适温度）、pH（最适pH）、抑制剂、激活剂。

酶的抑制作用：不可逆抑制（抑制剂与酶活性中心必需基团共价结合，如有机磷农药抑制胆碱酯酶），可逆抑制（竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，竞争结合酶活性中心，Km增大，Vmax不变；非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外必需基团结合，Km不变，Vmax降低；反竞争性抑制：抑制剂与酶-底物复合物结合，Km减小，Vmax降低）。

酶的调节：变构调节（别构调节），化学修饰调节（磷酸化与脱磷酸化最常见），酶原激活（无活性酶原转化为有活性酶的过程，如胰蛋白酶原激活），酶含量调节（合成与降解）。

第四章糖复合物与脂类

糖复合物：糖蛋白（糖链与蛋白质共价结合，如血浆蛋白、膜蛋白、抗体），蛋白聚糖（糖胺聚糖与核心蛋白连接，构成细胞外基质