第四章免疫球蛋白1.pptVIP

1、什么是免疫球蛋白和抗体，如何产生的

2、抗体的基本结构和生物学活性和功能如何，二者的关系

3、各类免疫球蛋白的生物学活性与特点;免疫球蛋白的基本概念;EmilvonBehring1854-1917,NobelPrizein1901fordemonstratingthatcirculatingantitoxinsagainstdiphtheriaandtetanustoxinsconferredimmunity.

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;AntibodyProduction;第一节免疫球蛋白的结构;一、免疫球蛋白的基本结构;;免疫球蛋白的基本结构;现在是10页\一共有93页\编辑于星期四;现在是11页\一共有93页\编辑于星期四;现在是12页\一共有93页\编辑于星期四;可变区

根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。比较不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区;现在是14页\一共有93页\编辑于星期四;V区中CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易

变化，称为骨架区（frameworkregion,FR）。VH或VL

各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3、FR4表示。;现在是16页\一共有93页\编辑于星期四;VH:

CDR1：29-31

CDR2：49-58

CDR3：95-102

VL:

CDR1：28-35

CDR2：49-56

CDR3：91-98;高变区;现在是19页\一共有93页\编辑于星期四;恒定区（C区）

靠近C基末端的L链1/2和H链3/4或4/5处AA序列相对稳定的区域，称为恒定区（C区）。分别是CL和CH。

不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。

不同型（κ或λ）Ig其CL长度基本一致。

IgG、IgA、IgD重链C区：CH1、CH2、CH3三个结构域；

IgM、IgE重链C区：CH1、CH2、CH3和CH4四个结构域。;铰链区

位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个抗原表位。而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，产生不同的水解片段。;现在是22页\一共有93页\编辑于星期四;免疫球蛋白的结构;结构域

Ig分子的每条肽链内部由二硫键相连形成球形的结构称功能区/结构域。

;Ig二级结构

是由几股多肽链折叠而成的两个反向平行的β片层，两个β片层中心的两??半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成β三明治结构，可稳定结构域。;功能区的主要功能：

VH和VL---抗原结合部位；

CH1～3和CL---Ig遗传标志所在；

CH2(IgG)、CH3(IgM)---C1q结合部位；

CH2～CH3(IgG)---结合并通过胎盘；

CH3(IgG)---FcγR结合部位；

CH4(IgE)---FcεR结合部位。;;;μ、γ、α、δ、ε;二、免疫球蛋白的其他成分;1.连接链（joiningchain，J链）：IgM五聚体，IgA双聚体

2.分泌片（secretorypiece,SP）：SIgA;;;;;三、免疫球蛋白的水解片段;免疫球蛋白的水解片段

1.木瓜蛋白酶（Papain）（将重链于近氨基端切断）

Fab段（fragmentofantigen-binding，抗原结合片段）Fab段可以与抗原结合，具有抗体的活性。

Fc段（fragmentcrystalizable，可结晶片段）

Fc段不能与抗原结合，但可执行Ig的其他生物学功

能。

;现在是38页\一共有93页\编辑于星期四;2.胃蛋白酶（Pepsin）（将重链于近羧基端切断）

F(ab′)2：可结合2个抗原表位。

pFc′：无生物学活性。

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;无抗原结合活性;免疫球蛋白上的抗原决定簇类型;现在是44页\一共有93页\编辑于星期四;第二节免疫球蛋白的功能;现在是46页\一共有93页\编辑于星期四;;现在是48页\一共有93页\编辑于星期四;C区的功能