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蛋白质的结构与功能caiwb;蛋白质研究的历史;1951年,Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。

1953年，FrederickSanger完成胰岛素一级序列测定。

1962年，JohnKendrew和MaxPerutz确定了血红蛋白的四级结构。

20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功能基因组与蛋白质组计划的展开，使蛋白质结构与功能的研究达到新的高峰。;蛋白质的分子组成

TheMolecularComponentofProtein;蛋白质的生物学重要性;作为生物催化剂（酶）

代谢调节作用

免疫保护作用

物质的转运和存储

运动与支持作用

参与细胞间信息传递;组成蛋白质的元素;各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。;一、组成人体蛋白质的20种L-?-氨基酸;H;除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机制尚不完全清楚。;体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨酸代琥珀酸（argininosuccinate）。;非极性脂肪族氨基酸

极性中性氨基酸

芳香族氨基酸

酸性氨基酸

碱性氨基酸;(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸;(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸;(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸;(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸;几种特殊氨基酸;?半胱氨酸;在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。

蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。

这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。;三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质;pH=pI;（??）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质;（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物;四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽;+;肽(peptide)是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N末端：多肽链中有游离α-氨基的一端

C末端：多肽链中有游离α-羧基的一端;N末端;蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。;（二）体内存在多种重要的生物活性肽;GSH过氧化物酶;体内许多激素属寡肽或多肽;蛋白质的分子结构

TheMolecularStructureofProtein;蛋白质的分子结构包括:;定义:

蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。;第一个测序的蛋白质——牛胰岛素，是由英国化学家Sanger测序完成。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。;目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观，并且还以更快的速度增加。

国际互联网有若干重要的蛋白质数据库，例如

EMBL（EuropeanMolecularBiologyLaboratoryDataLibrary）

Genbank（GeneticSequenceDatabank）

PIR（ProteinIdentificationResourceSequenceDatabase）

收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料，为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。;二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构;?-螺旋(?-helix)

?-折叠(?-pleatedsheet)

?-转角(?-turn)

无规卷曲(randomcoil);（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上;;?-螺旋(?-helix)

?-折叠(?-pleatedsheet)

?-转角(?-turn)

无规卷曲(randomcoil);（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构;是蛋白质二级结构的主要形式，由Pauling等提出的。

肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构。

螺旋是靠链内氢键维持的，每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链