2025年大学《化学生物学》专业题库—— 蛋白质结构与功能研究.docxVIP

2025年大学《化学生物学》专业题库——蛋白质结构与功能研究

考试时间：______分钟总分：______分姓名：______

一、选择题（每题2分，共20分。请将正确选项的首字母填入括号内）

1.下列哪一项不是蛋白质二级结构的基本形式？

A.α-螺旋

B.β-折叠

C.β-转角

D.α-转角

E.γ-螺旋

2.肽键的化学性质主要表现为？

A.酸性

B.碱性

C.易水解（在酸、碱或酶作用下）

D.酯键性质稳定，一般不水解

E.易氧化

3.在蛋白质三级结构中，不涉及的主要相互作用力是？

A.肽键主链内的氢键

B.氨基酸侧链之间的疏水相互作用

C.氨基酸侧链与水分子之间的离子相互作用

D.跨越整个蛋白质分子的二硫键

E.离子键

4.下列哪种技术主要用于测定蛋白质在溶液中的整体形状和大小，并可获得粒径分布信息？

A.X射线晶体学

B.核磁共振波谱学

C.圆二色谱

D.动态光散射

E.质谱

5.根据氨基酸的疏水性预测其二级结构时，疏水性氨基酸更倾向于形成？

A.在水溶性蛋白质的表面

B.在疏水微环境内部，如α-螺旋或β-折叠的核心区域

C.单独存在于蛋白质结构的边缘

D.主要形成β-转角

E.不参与任何二级结构

6.蛋白质变构调节通常涉及？

A.蛋白质一级结构的改变

B.蛋白质高级结构的不可逆变化

C.蛋白质构象的快速、可逆变化，常由配体结合引发

D.蛋白质分子亚基的解离或聚合

E.肽键的断裂

7.能够提供蛋白质三级和四级结构信息的强有力工具是？

A.紫外-可见吸收光谱

B.X射线晶体学

C.圆二色谱

D.质谱

E.红外光谱

8.在酶促反应动力学中，米氏常数（Km）表示？

A.酶的最大反应速率

B.酶的催化效率

C.底物浓度达到酶活性一半时的浓度

D.反应达到平衡时的底物浓度

E.酶与底物结合的亲和力

9.对于具有四级结构的蛋白质（如血红蛋白），以下描述正确的是？

A.其功能仅依赖于单个亚基的结构和活性

B.亚基之间没有相互作用

C.亚基的排列和相互作用对整体功能至关重要

D.四级结构是其发挥功能所必需的

E.其三级结构通常不完整

10.下列哪种方法不属于研究蛋白质与配体（如小分子药物）相互作用的技术？

A.表面等离子共振

B.免疫共沉淀

C.紫外差分光谱

D.圆二色谱

E.定量酶抑制实验

二、填空题（每空1分，共15分）

1.蛋白质的一级结构是指其__________的线性序列，决定了蛋白质的最终结构和功能。

2.α-螺旋的结构特点是每个氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基的酰胺氢之间形成氢键，螺旋走向通常为__________（填顺时针或逆时针）。

3.蛋白质的二级结构主要包含__________、__________和β-转角等基本形式。

4.X射线晶体学通过分析蛋白质晶体的衍射图样，直接测定蛋白质的__________，提供原子级别的结构信息。

5.蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中所有氨基酸残基的空间排布，除了主链外，还包括侧链的__________。

6.圆二色谱（CD）法主要用于研究蛋白质的__________，因为手性氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺）的二级结构（如α-螺旋、β-折叠）会使其肽链表现出旋光性。

7.疏水相互作用是驱动蛋白质__________结构形成的主要力量之一，倾向于将疏水性氨基酸残基隐藏在分子内部。

8.当一个配体结合到蛋白质上，引起蛋白质构象发生改变，进而影响其与另一个配体的结合能力或其本身功能的现象，称为__________效应。

9.蛋白质的四级结构描述的是由多个亚基组成的蛋白质分子中，亚基的__________、相对位置以及它们之间的相互作用。

10.研究蛋白质功能时，酶学分析是常用的方法，通过测定酶的__________、__________和抑制类型等，可以了解酶的作用机制和调控方式。

三、名词解释（每题3分，共15分）

1.超二级结构

2.结构域

3.结合口袋

4.结构生物学

5.酶的米氏常数（Km）

四、简答题（每题5分，共20分）

1.简述影响蛋白质二级结构