大分子的结构与功能.pptVIP

四级结构与功能蛋白质分子中亚基的空间排布和相互间的布局。具有四级结构的蛋白质的功能活性可以通过变构作用（allostericeffect）而被调节。维持蛋白质四级结构的作用力次级键主要是疏水作用、盐键、氢键亚基间以次级键相连，绝无共价键。第30页，共51页，星期日，2025年，2月5日第三节生物大分子的相互作用生物大分子相互作用的力非共价键的作用。离子键、氢键、vanderwaals力、疏水键。信息的传递及利用极大地依赖弱的非共价键。它们不仅决定着生物大分子的三维结构，还决定着这些结构如何与其它结构相互作用。第31页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质-蛋白质的相互作用

（protein-proteininteraction）蛋白质通过分子之间的相互作用实现其特异的生物学功能。如蛋白质酶的催化作用需要酶与特异作用物之间的相互识别、结合成中间复合物；抗体参与的防御功能需要抗体与抗原之间的特异识别与结合。第32页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质－蛋白质相互作用和识别在诸如生物催化、转运、信号传导、免疫、细胞调控等多种生命过程起着重要的作用。第33页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质的结合位点一个蛋白质分子与其配体之间的结合需要在两个分子的特定部位之间形成很多弱化学键，两分子间相互作用的部位称为结合位点。仅仅属于多肽链的一小部分，其余的氨基酸残基为维持正确的空间位置所必需。蛋白质之间相互作用的特异性由其结合位点决定。两分子的结合位点必需存在能够配对形成非共价键的基团，而且每对基团在空间上恰好能达到形成非共价键的最佳距离。信号传递过程中，正是通过蛋白质分子之间相互作用的特异性而保证信号传递的特异性。第34页，共51页，星期日，2025年，2月5日DNA-蛋白质相互作用（DNA-proteininteraction）一、DNA-蛋白质相互作用的化学键1、氢键：具有识别功能蛋白质的螺旋结构常与DNA的大沟相互作用。2、疏水键：暴露于大沟侧缘的T-CH3基团是疏水性的，可与疏水氨基酸残基侧链相互作用。3、离子键：第35页，共51页，星期日，2025年，2月5日二、DNA-蛋白质相互作用中的序列特异性1、序列特异识别的结合：依赖两种类型的相互作用。一是多肽链与DNA大沟暴露的碱基之间通过氢键和范德华力建立的联系；二是多肽链中的碱性氨基酸与戊糖-磷酸骨架之间的电荷联系。2、序列特异结合的结构基元：螺旋-转角-螺旋（helix-turn-helixHTH），锌指结构（zincfingermotif），亮氨酸拉链（LeucineZipper）第36页，共51页，星期日，2025年，2月5日第1页，共51页，星期日，2025年，2月5日大分子的结构与功能第2页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质结构的主要层次一级结构四级结构二级结构三级结构primarystructuresecondarystructureTertiarystructurequariernarystructure超二级结构结构域supersecondarystructureStructuredoman第3页，共51页，星期日，2025年，2月5日一级结构与功能一级结构是蛋白质功能的结构基础，也决定蛋白质的空间结构。蛋白质一级结构中也有一些特定的序列能阻碍蛋白质表现出生物功能，只有将其切除后才能形成有活性的蛋白质。如牛胰岛素原和酶原。分子病：基因突变导致蛋白质的一级结构改变，表现出生理功能的异常，使机体出现病态现象。如镰刀状红细胞贫血。一级结构中的主要化学键：肽健，二硫键第4页，共51页，星期日，2025年，2月5日第5页，共51页，星期日，2025年，2月5日正常红血球镰刀状红血球第6页，共51页，星期日，2025年，2月5日二级结构与功能α-螺旋（α-helix）、β-折叠（β-pleatedsheet）、β-转角、无规卷曲（randomcoil）、π-螺旋及Ω环（Ω-loop）。α-螺旋多的蛋白质分子紧密、稳定。如毛发、细菌纤毛的蛋白质。富含β-折叠的蛋白如丝心蛋白柔软有强度,但缺乏弹性.第7页，共51页，星期日，2025年，2月5日特征：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;2、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=0和N-H几乎都平行于螺旋轴;3、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸