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生物化学重点章节练习与解析

生物化学作为生命科学的基础学科，其知识点繁多且系统性强。为帮助读者更好地掌握核心内容，巩固学习效果，本文针对生物化学中的重点章节，精心设计了部分练习题，并辅以详细解析。希望能为您的学习之路提供有益的助力。

第一章蛋白质化学

核心考点提示

蛋白质的化学组成、氨基酸的结构与分类；肽键与肽链；蛋白质的一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构及四级结构的概念及其维系键；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的重要理化性质（两性电离、胶体性质、变性与复性等）。

练习题

一、单选题

1.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？

A.谷氨酸

B.赖氨酸

C.苯丙氨酸

D.丝氨酸

二、多选题

2.关于蛋白质变性的描述，正确的是：

A.蛋白质一级结构被破坏

B.蛋白质空间构象被破坏

C.变性蛋白质的溶解度降低

D.变性蛋白质的生物学活性通常丧失

三、简答题

3.简述蛋白质二级结构中α-螺旋的结构特点。

参考答案与解析

一、单选题

1.答案：B

解析：本题考查氨基酸的分类。根据侧链基团的极性和电荷性质，氨基酸可分为非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。赖氨酸侧链含有氨基，在生理pH条件下带正电荷，属于碱性氨基酸。谷氨酸属于酸性氨基酸，苯丙氨酸属于非极性芳香族氨基酸，丝氨酸属于极性中性氨基酸。理解氨基酸的分类有助于后续学习蛋白质的结构与功能，以及酶的活性中心等内容。

二、多选题

2.答案：B,C,D

解析：蛋白质变性是指在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。这里需要明确的是，变性主要破坏的是蛋白质的次级键（如氢键、疏水键、离子键等），导致空间结构松散，但并未破坏肽键，因此一级结构（氨基酸的排列顺序）保持不变。变性后，蛋白质分子表面的疏水基团暴露，溶解度通常会降低，甚至形成沉淀。生物学活性的丧失是变性的重要特征，如酶失去催化活性，抗体失去与抗原结合的能力等。A选项错误，因为一级结构未被破坏。

三、简答题

3.参考答案：

α-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一，其结构特点如下：

*右手螺旋：大多数天然蛋白质的α-螺旋为右手螺旋，即从螺旋的N端向C端看，螺旋沿顺时针方向上升。

*螺距与残基数：每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，每个残基沿螺旋中心轴上升0.15nm。

*氢键维系：螺旋的稳定主要靠链内氢键维系。每个氨基酸残基的N-H上的氢与它后面第4个氨基酸残基的C=O上的氧形成氢键。氢键的方向与螺旋中心轴大致平行。

*侧链基团的取向：氨基酸残基的R侧链基团伸向螺旋的外侧，不参与螺旋的形成，但对螺旋的稳定性有影响。例如，较大的R基、带相同电荷的R基或脯氨酸（因其亚氨基不易形成氢键）的存在，都可能妨碍α-螺旋的形成或使其中断。

第二章酶

核心考点提示

酶的概念、化学本质及作用特点；酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅酶与辅基）；酶的活性中心及其必需基团；酶促反应动力学（底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响）；别构调节与化学修饰调节；同工酶。

练习题

一、单选题

1.关于酶的活性中心，下列叙述正确的是：

A.所有酶都有活性中心

B.活性中心都含有辅酶

C.酶的必需基团都位于活性中心内

D.活性中心的构象是固定不变的

二、多选题

2.下列关于竞争性抑制剂的叙述，正确的有：

A.抑制剂与底物结构相似

B.抑制剂与酶的活性中心结合

C.增加底物浓度可减弱抑制作用

D.不改变酶的最大反应速度（Vmax）

三、论述题

3.试比较温度和pH对酶促反应速度影响的异同点。

参考答案与解析

一、单选题

1.答案：A

解析：酶的活性中心是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域，是酶发挥催化作用的关键部位。因此，所有具有催化活性的酶都必须具备活性中心，A选项正确。

B选项错误，因为单纯酶（其化学本质为蛋白质）的活性中心仅由酶蛋白的氨基酸残基组成，无需辅酶参与。只有结合酶的活性中心才可能含有辅酶或辅基的成分。

C选项错误，酶的必需基团是指与酶活性密切相关的基团，这些基团有的位于活性中心内（直接参与结合底物和催化反应，分为结合基团和催化基团），有的位于活性中心外（维持酶活性中心的空间构象或参与调节作用）。

D选项错误，酶的活性中心并非固定不变的刚性结构，其构象在与底物结合时可能发生一定的改变，即“诱导契合”学说所描述的过程，以更好地与底物结合并催化反应。

二、多选题

2.答案：A,B,C,D

解析：竞争性抑制作用的特点是抑制剂（I）与底物（S）的结构相似，两者竞争酶（E）的活性中心。当抑制剂与酶结合