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天津大学生物化学课件LectureEnzymes

酶的命名乳酸脱氢酶酶学委员会缩写表示第一大类,即氧化还原酶表示第一亚类,即被氧化基团为CHOH基亚亚类的顺序号表示第一亚亚类,氢受体为NAD+

酶的分类氧还酶AH2+BA+BH2转移酶AR+BA+BR水解酶AB+H2OAOH+BH裂解酶ABA+B异构酶AB合成酶A+B+ATPAB+ADP+Pi

氧还酶实例

转移酶实例

水解酶实例

裂解酶实例

异构酶实例

合成酶实例

酶的化学本质大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA酶是蛋白质的证据：1）酶对热不稳定2）酶是两性电解质3）引起蛋白质变性的因素能使酶失活4）酶具有胶体的特性5）酶能被蛋白水解酶水解6）多次重结晶的酶其活性仍不变7）许多酶的氨基酸序列测定

酶的辅因子酶按化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类单纯酶只由纯的蛋白质或RNA构成,如胃蛋白酶等结合酶除蛋白质组分外,还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质,前者称为酶蛋白,后者称为辅因子;如果小分子物质与酶结合较松,则又称为辅酶,反之,则称为辅基全酶=酶蛋白+辅因子

肌红蛋白的三级结构

单体酶只有一条肽链的酶,全部为水解酶酶相对分子质量(Mr)氨基酸残基数溶菌酶核糖核酸酶木瓜蛋白酶胰蛋白酶羧肽酶A14,60013,70023,00023,80034寡聚酶由多个亚基组成的酶,亚基之间以非共价键结合,已知的寡聚酶大多为糖代谢酶酶亚基相对分子质量(Mr)数目相对分子质量(Mr)磷酸化酶A肌酸激酶乳酸脱氢酶烯醇化酶424292,50040,00035,00041,000370,00080,000150,00082,000

多酶复合物几个酶嵌合而成的复合物，一般由2~6个功能相关的酶组成相对分子质量都在几百万以上例如丙酮酸脱氢酶复合物和脂肪酸合成酶复合物

酶的结构与功能的关系活性部位和必需基团酶原的激活同工酶

活性部位和必需基团必需基团—对这些基团进行化学修饰,则酶的活性丧失,常见的如Ser的羟基,His的咪唑基,Cys的巯基,Asp、Glu的侧链羧基等活性部位—酶分子中直接和底物结合，并与酶催化作用直接有关的部位。

羧肽酶A的活性部位

酶原的激活酶原—酶的无活性前体酶原的激活—酶原在一定条件下转变成活性酶的过程胰蛋白酶：胰脏细胞分泌胰蛋白酶原，进入小肠要经肠激酶激活后才有活性胃蛋白酶：由胃粘膜细胞分泌胃蛋白酶原，在胃液盐酸作用下才有活性

同工酶具有不同分子形式但却催化相同的化学反应活性部位在结构上相同或相似乳酸脱氢酶的亚基分为M和H两种类型，可组装成H4、H3M、H2M2、HM3、M4等5种四聚体，都催化同一反应

酶作用的结构专一性(1)只要求酯基，R和R可变要求α-糖苷键，R可变只水解尿素，其它尿素衍生物一般不起作用

酶作用的结构专一性(2)

酶作用的立体专一性（1）L-乳酸D-乳酸乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶

酶作用的立体专一性（2）

酶的作用机制催化作用、过渡态、分子活化能中间产物学说诱导契合模型使酶具有高度催化效率的因素

催化作用、过渡态、分子活化能

过渡态模型

中间产物学说底物产物

诱导契合模型(1)

诱导契合模型(2)

使酶具有高度催化效率的因素邻近定向效应--不仅指底物和酶活性部位的邻近，还包括正确的立体化学排列“张力”和“形变”--就是酶与底物诱导契合的过程酸碱催化--酶活性部位上某些基团可用作酸碱共价催化--与底物形成不稳定的共价中间物

影响酶促反应速度的因素pH对酶的影响温度对酶作用的影响激活剂对酶作用的影响酶动力学-米氏方程式抑制剂对酶作用的影响酶的别构效应

pH对酶的影响每一种酶只能在一定范围的pH内才有活性，超出这个范围酶就失活，在某一特定pH可能表现出最大的活性pH对酶的影响主要表现在两方面：1）强酸或强碱本身使酶变性失活；2）pH改变影响酶活性部位上有关基团的解离，或影响底物的解离一般酶的最适pH在4-8之间

温度对酶作用的影响在一定温度范围内（0~40°C），酶促反应速度随温度升高而加快决大多数酶在60°C以上即失去活性各种酶在一定条件下都有其一定的最适温度，例如动物体内酶在37~50°C

激活剂对酶作用的影响能提高酶活力的