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生物化学I(2008年秋季学期,B卷)

I.评分:低于60分以实际分值计入总分,超过60分以60分计入总分。每小题分值也作相应调整,具体情况见下。【中英文答

题均可】

1.侧链带‑OH的氨基酸：Ser,Thr,Tyr【2′】侧链带‑SH的氨基酸：

Cys【1′】侧链带‑COOH的氨基酸：Asp,Glu【1′】侧链带‑NH

2

(‑NH)的氨基酸：Arg,Lys,His,Asn,Gln【2′】

2.1溶解度；【1′】2与特殊分子的

结合能力；【1′】3分子大小；【

1′】4分子带电荷性质；【1′】

3.1分子大小;【1′】2电泳

介质性质;【1′】3分子带电

荷性质。【1′】

4.1X射线(中子,电子)晶体衍射;【1′】2核

磁(NMR);【1′】3透射电镜【1′】

5．

二级结构氨基酸组成

‑角蛋白‑螺旋【1′】Phe,Ile,Val,Met,和Ala等疏水氨基酸含量丰富，并Cys【1′】

胶原蛋白‑链【1′】Gly‑X‑Pro或Gly‑X‑Hyp重复，Gly‑Pro‑Hyp出现频率最高【1′】

丝心蛋白‑片层【1′】主要为Gly和Ala【1′】

6.‑螺旋；‑折叠片；‑链；‑转角【每个1′】

7.1蛋白质二硫键异构酶(PDI)【2′】2肽基脯

氨酰顺反异构酶(PPIases)【2′】3分子伴侣

【2′】

8.1可逆性;【1′】2结构互补性【1′】特异性;【1′】

3结构动态性【1′】

2＋

9.1与血红素中的Fe配位；【2′】

2稳定血红素上的结合O【2′】；

2

10.【6′】

1“Y”字型，轻链(L)重链(H)【2′】2不

变区(C)可变区(V)【2′】；3二硫键位置

和数量正确【2′】；

11.1肌球蛋白分子，构成粗肌丝，分子头部有ATP结合位点和肌动蛋白结合位点；【2′】

2肌动蛋白分子，构成细肌丝主体；【2′】3原肌球蛋白分子，覆盖或细肌丝上肌球蛋白分子的结合位点；【2′】

4肌钙蛋白分子，与原肌球蛋白分子相连，通过与钙离子结合调控粗丝和细丝的结合与解离。【2′】

12.

酶可以降低反应的活化能，使反应速度加快【2分】，降低活化能的因素有：(1)酶与底物的相互诱导结合产生结合能【1

分】，包括反应物的熵减少效应、脱溶剂效应、电子云的定向重排效应、酶对过渡态的稳定效应；(2)活性特殊基团的

催化作用【1分】，包括酸碱催化、共价键催化、金属离子催化等。

13.1Km相当于V为Vmax/2时的底物浓度【2′】2Kcat:转换数【2′】

14.1稳态假设【2′】

生物化学I（2008年秋季学期,B卷）

I.评分：低于60分以实际分值计入总分，超过60分以60分计入总分。每小题分值也作相应调整，具体情况见下。【中

英文答题均可】

1.侧链带－OH的氨基酸：Ser，Thr，Tyr【2′】

侧链带－SH的氨基酸：Cys【1′】

侧链带－COOH的氨基酸：Asp，Glu【1′】

侧链带－NH2（－NH）的氨基酸：Arg，Lys，His，Asn，Gln【2′】

2.①溶解度；【1′】

②与特殊分子的结合能力；【1′】

③分子大小；【1′】

④分子带电荷性质；【1′】

3.①分子大小；