生皮化学与组织学课件.pptVIP

酶的高效作用機理鄰近定向效應1普通化學反應—隨機碰撞（受濃度、碰撞角度影響）相當於——社會上的自由戀愛酶的活性中心—相當於“婚姻介紹所”鄰近作用提高了酶活性（“婚介”）中心的底物濃度（—非婚男女集中）定向作用縮短了底物與催化基團間（“男女”）的距離提高反應速度（成功率）108倍酶的高效作用機理張力效應與底物變形2酶底物當酶與底物靠近時，不僅酶構象受底物作用而變化，底物分子也常常受酶作用而變化，也就是酶使底物分子中的敏感鍵發生“變形”，從而促使底物中的敏感鍵更易於破裂。因而更容易形成一個互相契合的酶—底的複合物而提高催化效率同時形變底物分子發生形變酶的高效作用機理酸堿催化效應3廣義酸基團（質子供體）廣義堿基團（質子受體）酸堿催化是通過暫態的向反應物提供質子或從反應物接受質子以穩定過渡態，加速反應的一類催化機制。酶分子中存在很多可以作為廣義酸、堿的基團酶的高效作用機理共價催化4催化劑通過與底物形成反應活性很高的共價過渡產物，使反應活化能降低，從而提高反應速度的過程，稱為共價催化。它包括兩種類型：親核催化和親電催化親核基團：His的咪唑基，Cys的硫基，Asp的羧基，Ser的羥基等；親電子基團：H+、Mg2+、Mn2+、Fe3+某些輔酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以參與共價催化作用。酶的高效作用機理微環境效應5酶活性中心處於一個非極性環境中，即低介電環境中，在這個低介電環境中排斥水分子，酶的催化基團和底物分子的敏感健之間的反應力增大，有利於催化反應的進行。如果酶活中心是一個高介電環境，就會吸附大量水分子，水分子對帶電離子具有遮罩作用，消弱帶電離子間的吸附作用，影響酶促反應進行。酶的高效作用機理綜上所述：酶與底物結合時，由於酶的變形（誘導契合）或底物變形使二者相互適合，並依靠離子鍵、氫鍵、範德華力的作用和水的影響，結合成中間產物，在酶分子的非極性區域內，由於酶與底物的鄰近、定向，使二者可以通過親核\親電催化、一般酸\堿催化或金屬離子催化方式進行多元催化，從而大大降低反應所需的活化能，使酶促反應迅速進行。酶反應動力學首先看一下底物濃度不同時酶促反應的情況？酶反應動力學在低底物濃度時：反應速度與底物濃度成正比，表現為一級反應特徵。酶反應動力學隨著底物濃度的增高反應速度不再成正比例加速；反應為混合級反應。酶反應動力學當底物濃度達到一定值反應速度達到最大值（Vmax），此時再增加底物濃度，反應速度不再增加，表現為零級反應。酶反應動力學Henri.V——法國CAWurtz——法國酶與底物的中間絡合物學說1880年CAWurtz首先提出酶與底物的中間絡合物1902年Henri.V對酶與底物的中間絡合物進行了完善該學說認為當酶催化某一化學反應時，酶首先和底物結合生成中間複合物（ES），然後生成產物（P），並釋放出酶。酶反應動力學加拿大德國米氏方程1913年Michaelis和Menten推導了米氏方程（Henri-Michaelis-Mentenkineticlaw）米氏常數酶反應動力學酶反應動力學關於米氏常數Km的幾點說明：A.不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特徵物理常數,只與酶的性質有關，而與其濃度無關。B.Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩衝體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。C.一般情況下，1/Km可以近似地表示酶對底物的親和力大小，1/Km愈大，表明親和力愈大。D.同一種酶有幾種底物就有幾個Km值，其中Km值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物酶反應動力學米氏常數的應用[S]=KmVmax-VV當底物濃度和最大速度已知時，可計算出酶的催化反應速度當要求的反應速度已知時可計算底物濃度若：V=99%Vmax，[S]=99Km若：V=90%Vmax，[S]=9Km酶反應動力學其他影響酶促反應的因素：1）溫度2）pH3）[E]4）啟動劑5）抑制劑酶反應動力學溫度的影響使酶促反應速度達最大時的溫度稱為酶的最適溫度。溫度對酶促反應速度的影響：一方面是溫度升高,酶促反應速度加快(溫度係數Q10：反應溫度提高10?C，其反應速度與原來的反應速度之比。Q10多為1-2)另一方面,溫度升高,酶的高級結構將發生變化或變性，導致酶活性降低甚至喪失，反應速度很快下降酶對溫度的耐受力與其存在狀態有關。酶反應動力學溫度的影響酶對溫度的耐受力與其存在狀態有關。最適溫度與不是一個固