蛋白质三维结构及其二级结构特征.pdfVIP

第二节.蛋白质的三维结构

1蛋白质结构综述

⚫蛋白质折叠与非折叠状态的自由能差在20～65kJ/mol之间。

⚫二硫键的强度虽比单独的弱的相互作用力（weakinteraction）强，不过由于弱的相互作

用力数量多，因此它才是维持蛋白质稳定的主要作用力。它包括：氢键（hydrogenbond）、

静电力（staticelectricalforce）、力（VanderWaalsforce）、疏水相互作用力

（hydrophobicinteraction）。

⚫蛋白质折叠的自由能降大部分来自于水的熵增加（疏水相互作用）。

⚫折叠规律：疏水残基大部分埋在蛋白质远离水；氢键数最大化。

⚫肽键具刚性（rigid）和平面性（nar）。肽键的C－N键不能自由旋转。

⚫C－N由于作用具有部分双键的性质。羰基氧带部分负电荷，氮带部分正电荷，形

成小的电偶极子（electricdipole）。

2蛋白质的二级结构

2.1α螺旋（α-helix）

⚫每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距5.4Å，每个氨基酸残基升高5.4÷3.