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可降解大豆过敏原蛋白酶的纯化与酶学性质

摘要

大豆是优质的植物性蛋白源，但其含有的大豆球蛋白（11S）、β-伴大豆球蛋白（7S）等致敏成分，严重限制了大豆蛋白在食品和饲料领域的广泛应用，全球约0.3%-0.4%的人口受大豆过敏困扰。蛋白酶降解法因高效、温和、对营养成分破坏小，成为消除大豆过敏原的核心技术之一。本文以芽孢杆菌Bacillussp.BBE201108发酵产生的可降解大豆过敏原蛋白酶为研究对象，系统优化其纯化工艺，通过多步纯化获得电泳纯蛋白酶，并深入分析其酶学性质，包括最适反应条件、稳定性、金属离子及化学试剂影响、动力学参数等，同时验证其对大豆过敏原的降解能力，为该蛋白酶的工业化应用及大豆过敏原的高效消除提供理论依据和技术支撑。

关键词

可降解大豆过敏原蛋白酶；纯化工艺；酶学性质；β-伴大豆球蛋白；芽孢杆菌

1引言

大豆蛋白富含必需氨基酸，且具有良好的加工性能和生理功能，在食品工业和饲料生产中应用广泛。但大豆蛋白是八大主要致敏原之一，其中β-伴大豆球蛋白（7S组分）作为主要致敏成分，由α（76kDa）、α（72kDa）和β（52-54kDa）亚基组成，约占大豆蛋白总量的20%-30%，其α亚基（GlymBd60K）可被25%左右的大豆敏感患者血清识别，少量即可引发湿疹、过敏性皮炎、哮喘等过敏症状，同时也会损伤动物肠道，影响动物生长。

目前，消除大豆过敏原的方