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- 2026-05-29 发布于北京
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HHSPublicAccess作者手稿Trends
BiochemSci.作者手稿;可在PMC2019年5月1日获取。
最终编辑形式于:TrendsBiochemSci.2018年5月;43(5):380–394.
doi:10.1016/j.tibs.2018.02.009.
归:蛋
巢白激酶的底物靶向机制
ChadJ.Miller和BenjaminE.Turk*耶鲁医学院药理学系,康涅狄格州纽黑
文市,06520
蛋白磷酸化是真核生物中最常见的可逆翻译后修饰。人
质类拥有超过500种蛋白激酶,
其中十几种已被确立为抗癌药物的靶点。所有激酶都具有结构相似的催化域,但每一种激
酶在控制细胞行为几乎所有方面的信号网络中都有独特的定位。激酶根据其调节模式和底
物谱进行区分。将特定输入与正确的信号输出耦合需要激酶仅对有限数量的位点进行磷酸
化,而排除成千上万个非目标磷酸化位点。在此,我们回顾了近期在理解激酶底物特异性
机制及其如何塑造细胞信号网络方面的进展。
蛋白激酶;蛋白质磷酸化;酶特异性;线性序列基序;蛋白质相互作用
蛋白激酶底物特异
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