生物化学重点复习.docVIP

蛋白质化学 肽，肽键，多肽链 1．蛋白质的元素组成及特点；根据含氮量计算蛋白质的含量 2.碱性氨基酸有哪些？酸性氨基酸有哪些？芳香族氨基酸有哪些？ 3.特殊氨基酸有哪些？（无L型D之分的；无完整氨基的；能在肽链内形成二硫键的） 4.还原型谷胱甘肽（GSH）：组成、结构特点主要功能 5．胰岛素分子的一级结构 6.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，维系各级结构的主要化学键。 7.蛋白质二级结构的种类有哪些？ 8.蛋白质两性电解质的性质及带电荷情况， 9.蛋白质的等电点。 10.为什么酶蛋白变性后其活性丧失？ 11.蛋白质变性后发生哪些性质的改变 核酸化学 1．DNA碱基组成及其规律,RNA的化学组成 2. 核苷酸由哪些基本成分组成？各自以什么化学键连接？各种核苷酸的符号 3. 核酸分子中的主要化学键 4.全面掌握DNA的二级结构 5. 描述真核生物mRNA一级结构的特点。和tRNA的一、二、三级结构特点。 6. 什么是DNA变性？核酸变性后发生哪些性质的改变 7． Tm ；Tm与DNA碱基组成之间的关系 酶与维生素 1.酶促反应的特点， 酶与一般催化剂的主要区别 2．什么是酶作用的专一性？怎样分类 ？ 3. 酶活性中心、酶原与酶原激活（概念、过程、实质、意义）、同工酶 4.结合酶的分子组成（酶蛋白+辅助因子）辅助因子的种类，酶蛋白与辅助因子各自起的作用。 5.掌握米氏方程及应用（如已知[S]求酶促反应速度，或已知酶促反应速度求Km），米氏常数及米氏常数的意义？ [S]与Km之间的关系 6.酶促反应动力学研究什么内容 7.酶的抑制作用，分类，分类的依据。（不可逆与可逆抑制作用。可逆抑制作用分竞争性，非竞争性，反竞争性）可用增加[S]来削弱酶的抑制程度的是哪种？ 8.各类可逆性抑制作用的比较（表6-3 动力学参数Km、Vm） 9．磺胺类药物的竞争性抑菌作用的机理 10. 维生素及其功能，B族维生素在体内的活性形式及缺乏症（B1、B2、B6、B12、PP、叶酸、泛酸、生物素、） 生物氧化 1. 生物氧化、高能键、高能硫酯键、高能磷酸键、高能化合物 2. 体内CO2 的生成方式 3. 细胞色素氧化酶的抑制剂有哪些？ 本章主要内容可概括为3个“2” （1、ATP的两种生成方式，底物水平磷酸化与氧化磷酸化，以氧化磷酸化为主。各自的概念？2、两条重要的呼吸链。那两条，存在部位，几处氧化与磷酸化的偶联及偶联的部位，生成ATP的数目，抑制剂。3、细胞液中脱下的氢（NADH）可经两种穿梭进线粒体，哪两种穿梭，各自主要分布在哪些器官及生成多少ATP。） 糖代谢 糖酵解，糖的有氧氧化，糖原合成与分解的概念 1. 血糖的来源与去路. 升糖、降糖激素 2. 糖酵解途径的第一步反应，脱氢反应及氢的去路，产能反应，关键酶及其它们催化的反应。 3. 全面掌握三羧酸循环(概念，过程，脱氢反应,受氢体；底物水平磷酸化的反应，生成1分子GTP；氧化磷酸化生成11分子ATP。脱羧反应,关键酶) 4. 比较糖酵解和糖的有氧氧化 5. 磷酸戊糖途径及生理意义， 蚕豆病与磷酸戊糖途径的关系 6. 糖原合成与分解的限速酶 7.合成糖原中，葡萄糖基的活性供体与引物 8. 糖异生作用及其原料 9. 肌糖原不能直接分解为葡萄糖的原因 10. 糖代谢的各条途径中，G-6-P 的作用 脂类代谢 1.什么叫脂肪动员，促进和抑制脂肪动员的激素是哪些？ 2． 5. 携带脂酰CoA通过线粒体内膜的载体是什么 6. 脂肪酸或脂酰辅酶A氧化分解产能计算（活化，β- 氧化的次数，生成乙酰CoA的分子数） 7. 乙酰辅酶A的来源与去路，举例说明乙酰CoA参与的代谢（5个以上例子） 8．各类磷脂酶的作用位点及代谢产物 9. 与冠心病发病率有相关性的血浆脂蛋白是什么 10.密度法分别将血浆脂蛋白分为哪几类？各自所含的主要脂类是什么？主要生理功能是什么？若患者发生内源性高甘油三酯血症，主要升高哪种血浆脂蛋白 蛋白质分解代谢 氮平衡，食物蛋白质的互补作用,必需氨基酸, 一碳单位 1． 3.体内氨的解毒、储存及运输形式是 4.氨基酸、氨的来源与去路有哪些？ 主要的解氨毒方式是什么？ 5.鸟氨酸循环的限速酶 6.脱氨基的方式有哪些？主要方式是什么？ 7．．氨的主要代谢去路．DNA的复制的特点（半保留、半不连续、双向、固定起始点）和条件（细胞定位、模板、主要酶类、原料、信息配对、方向、引物 ） 2．原核生物DNA复制中的酶类和蛋白因子，它们分别起什么作用？复制过程中的作用顺序 3. 写出已知核酸链的复制、转录、逆转录的产物链。（注意产物、信息配对、方向） 4.根据已知DNA链的碱基排列顺序写出转录产物的碱基排列顺序（标明3端和5端）转录产物知翻译产物的氨基酸排