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ZhangJG-Biochemistry 第二章 蛋白质的结构与功能 第二章 蛋白质的结构与功能(2学时) 第一节 蛋白质的基本结构单位及蛋白质一级结构 第二节 蛋白质的二级结构 第三节??蛋白质的超二级结构和结构域 第四节 蛋白质的三级结构和四级结构 第五节 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质概述 蛋白质是生命现象的主要体现者，一个真核细胞可有数千种蛋白质，各自有特殊的结构和功能。 如酶、抗体、大部分凝血因子、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白等都是蛋白质。 在物质代谢、机体防御、血液凝固、肌肉收缩、细胞信息传递、个体生长发育、组织修复等方面，蛋白质发挥着不可替代的重要作用。 没有蛋白质就没有生命。 蛋白质具有特定的且稳定的空间构象。 1952年丹麦生物化学家Linderstrom-Lang第一次提出蛋白质三级结构的概念，包括： 一级结构，指多肽链中氨基酸的一定的顺序，靠共价键维持多肽链的连接； 二级结构，指多肽链骨架的局部空间结构； 三级结构，则是指整个肽链的折叠情况，也就是蛋白质分子的空间构象或三维结构。 1958年，英国晶体学家Bernal发现许多蛋白质是由相同的或不同的亚基组成，靠非共价键结合在一起，他将这种结构称为四级结构。 第一节蛋白质的基本结构单位及蛋白质一级结构 一、蛋白质的分子组成 1、蛋白质的元素组成 碳50%、氢7%、氧23%、氮16% 、 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 凯氏定氮： 粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25 2、?氨基酸组成 存在于自然界中的氨基酸有300种，但从现已分析的生物体内蛋白质中发现，由基因编码的天然蛋白质仅有20种氨基酸，除甘氨酸外，蛋白质中的氨基酸均属L-α-氨基酸。 问题： 氨基酸结构的3个共同特征？ ①与羧基相邻的α-碳原子上都有氨基，故称为α-氨基酸，两性解离； ②α-碳原子是不对称碳原子（甘氨酸除外），旋光性； ③蛋白质分子中的氨基酸大多都是 L-氨基酸! 20种天然氨基酸按侧链的理化性质分为四组: ①非极性氨基酸（疏水性） 7种： 侧链均为非极性基团，不能电离，不能与水形成氢键，因此这些侧链都是疏水性的，甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、脯； ②非电离极性氨基酸（亲水性侧链） 8种： 侧链含-OH、-CO-NH，等极性基团，但不能电离，可与水形成氢键，丝、苏、酪、半胱、蛋、色、天冬酰氨、谷氨酰胺； ③酸性侧链氨基酸2种：天冬氨酸、谷氨酸； ④碱性侧链氨基酸3种：赖、精、组。 有两种为特殊氨基酸 ①脯氨酸：属亚氨基酸。 ②半胱氨酸：2分子的半胱氨酸脱氢后以二硫键结合成胱氨酸。在蛋白质分子中2个邻近的半胱氨酸可脱氢形成二硫键。 二、肽与多肽链 蛋白质分子主要是由上述的20种氨基酸以不同数量和不同顺序，通过肽键相连排列而成的。 1、肽键与肽 2、多肽链 由两个氨基酸脱水缩合成的肽称为二肽，三个氨基酸缩合成三肽，以此类推。一般由10个以内的氨基酸缩合成的肽统称为寡肽（oligopeptide ），由10个以上氨基酸形成的肽被称为多肽（polypeptide）或多肽链多肤链（polypeptide chain）。 氨基酸在形成肽链后，由于部分基团参加肽键的形成，已经不是完整的氨基酸，称为氨基酸残基（residue）。 例如：由丝氨酸、甘氨酸、酪氨酸、丙氨酸和亮氨酸组成的五肽就命名为丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。简写为：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。 N末端写在左边，C末端写在右边（即从N→C）。 三、蛋白质的一级结构（共价结构）： 蛋白质分子中氨基酸残基的种类、数量、连接方式和排列顺序称为一级结构。 是蛋白质的基本结构，它是由基因（遗传信息、遗传密码）决定的。 涉及的化学键是肽键和少量的二硫键。 从分子水平上研究蛋白质的结构和功能，为蛋白质的人工合成奠定了物质基础。 诊断遗传病、合成基因探针等高新技术的研究具有重要意义。 1953年，英国生物化学家Fred Sanger报道了胰岛素（insulin）的级结构，这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质，下图为人胰岛素的一级结构，与牛胰岛素一级结构十分相似。 蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间构象和具有不同生物学活性的蛋白质分子。 一、肽键平面—二级结构的基础 20世纪30年代末，Pauling和Corey开始对肽进行X射线结晶衍射图研究， 他们测定了肽分子中各原子间—Cα—C—N —的标准键长和健角，肽键中的C-N单键长度为0.132nm ，一般的C-N单键长度为0.147nm ， C=N双键为0.127nm 。 因此肽键中的C-N键具有40