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生化重点 《生物化学》 高等教育出版社 第三版 两册 王镜岩、朱圣庚、徐长法主编 生化重点 1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸 20种基本氨基酸：甲硫氨酸(Met)、缬氨酸（Val）、赖氨酸（Lys）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、亮氨酸（Leu）、 色氨酸(Trp)、苏氨酸（Thr）、（甲借来一本亮色的书） 谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）最接近生理PH、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、 天冬氨酸（Asp）（估租半天） 精氨酸（Arg）碱性最强、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)唯一环状结构、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、 酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯） Trp、Tyr、Phe具有共轭π电子体系，在280nm处吸收值Trpgt;Tyrgt;Phe 酶活性中心：His、Ser、Cys 除甘氨酸外，都是3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽 谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用 4．蛋白质的分子结构： 一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基 酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键 （1）二级结构形成的结构基础： （2）二级结构的种类：?-螺旋、?-折叠片、?-转角、无规卷曲 ?-螺旋特点：①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋 ②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm ③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定?-螺旋结构 ④侧面基团R都位于螺旋外侧 ?-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反 ②从侧面观察，形成锯齿状 ③相并排的肽平面形成氢键，以稳定?-折叠结构 ④侧面基团R位于结构外侧 ?-转角特点：①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密的环，使?-转角成为比较 稳定的结构 ②允许蛋白质倒转肽链方向 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键： 疏水键、离子键、氢键和范德华力等 （1）三级结构的结构特点：①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构 ②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 三级 结构或亚基→四级结构） ③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体 ④疏水残基埋藏于球体 ⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用 （2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要化 学键：亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是二硫键、氢键和离子键 （1）四级结构的结构特点：①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质，有单体蛋白，寡聚蛋白和 1 生化重点 多聚蛋白 ②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白 ③亚基聚合的主要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键和离子键等 （2）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构 5．蛋白质结构与功能的关系 6．蛋白质的理化性质 （1）蛋白质的两性电离 等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时 溶液的pH称为蛋白质的等电点。 等电点的应用：等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。 （2）稳定蛋白质胶体的因素：蛋白质表面的电荷、水化膜 （3）蛋白质的变性、沉淀和凝固 蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质其分子量不变 蛋白质沉淀的最佳条件：等电点,加盐,低温 7．S-S断裂的方法：加过甲酸 8． 9．酶的分子组成：从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。缀合蛋白质含有脱辅酶或辅因子。 酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶 酶的特异性由酶的蛋白质部分决定 10．物转化为产物。 11．酶促反应的特点及诱导契合假说 （1）酶促反应的特点：高效性，专一性，可调节性 （2）诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应,进而相互结合，这一过程称为酶 -底物结合的诱导契合假说 12．酶促反应的动力学（影响酶促反应速度的因素） （1） Vmas·[S] 米氏方程式：v= ┈┈┈┈ Km + [S] （2）酶浓度 （3）温度 （4）酸碱度（pH） （5）抑制