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第27卷 第2期 应 用 化 学 Vol.27No.2
2010年2月 CHINESEJOURNALOFAPPLIEDCHEMISTRY Feb.2010
Cr( )与牛血清白蛋白的相互作用
Ⅵ
张根成 许洁艳
(盐城师范学院应用化学与环境工程研究所 盐城224002)
摘 要 采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了KCrO与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果
2 2 7
表明,铬( )使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬( )与BSA发生较强的相互作用;铬( )酸根离子
Ⅵ Ⅵ Ⅵ
与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热
θ θ θ
力学参数,G<0,H 和 S分别为-1260kJ/mol和5660J/(mol·k),表明上述作用过程是一个熵增加、
Δ Δ Δ
自由能降低的自发分子间作用过程,铬( )酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确
Ⅵ
定了铬( )与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离r=285nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬( )使
Ⅵ Ⅵ
BSA的二级结构发生改变,螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。
α
关键词 铬( ),牛血清白蛋白,荧光光谱,圆二色谱
Ⅵ
中图分类号:O614.6;O613.7 文献标识码:A 文章编号:10000518(2010)02019106
DOI:10.3724/SP.J.1095.2010.90268
Cr( )是环境中常见的重金属污染物,主要来源于电镀、制革、采矿、铬盐化工等工业废水,是一种
Ⅵ
[1]
毒性较大的致畸、致突变剂,被国际癌症研究机构归为一类人类职业致癌物 。Cr( )对生物机体具有
Ⅵ
重要的毒理学意义,而Cr( )在生物体内导致细胞凋亡及肿瘤发生,引起DNA氧化损伤及蛋白交联的
Ⅵ
[2]
机理还不十分清楚 。血清白蛋白是血浆中含量最丰富的蛋白质,具有贮运内源代谢产物和外源药物
[3] [2]
小分子(离子)等重要生理功能 。Ananth等 利用EPR光谱研究了Cr( )在血清蛋白中的相对稳定
Ⅴ
[4]
性;刘绍璞等 利用Cr( )与血清蛋白相互作用的共振瑞利散射光谱来检测分析蛋白,但关于Cr( )
Ⅵ Ⅵ
与血清蛋白的作用机理及引起蛋白构象变化的研究没有进一步讨论。研究 Cr( )与血清蛋白的相互
Ⅵ
作用对于解释Cr( )的结合机理及评价 Cr( )的毒性具有一定的理论指导意
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