第六章 酶和辅酶.docVIP

第六章 酶化学 （一）名词解释 1．米氏常数； 2．寡聚酶； 3．活性中心；4. 竞争性抑制作用非竞争抑制作用 （二）填充题 3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。 4.若同一种酶有n个底物就有________个Km值，其中Km值最________的底物，一般为该酶的最适底物。 6.当底物浓度等于0.25Km时，反应初速度与最大反应速度的比 A．增加产物能量水平 B．降低活化能 C．降低反应物能量水平 D．降低反应的自由能 E．增加活化能 2.下列哪项是Km值的意义？ . Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶 . Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小，亲和力越大 . Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 . 用Km值可以选择酶的最适底物. 比较Km值可以估计不酶促反应速度酶的比活力是指 . 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力. 每毫克蛋白的酶活力单位数 . 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比. 每毫升反应混合液的活力单位 . 一种酶与另一种酶的活力比 2.当[S]Km时，v趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。 3.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。 7.在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。 8.维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。 9.摄入的维生素C越多，在体内储存的维生素C就越多。 （五）分析和计算题 1.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。 2.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。何谓酶的专一性酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？影响酶反应效率因素有哪些?它们是如何起作用的?Km值）：是米氏酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位mol或mmol）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 2.寡聚酶：有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的， 也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易用酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。 寡聚酶的相对分子质量从35 000到几百万。 3.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性 中心。由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争的结合部位。这种抑制使得K增大，而不变。非竞争抑制作用：抑制剂与酶，酶-底物复合物的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得变小，但K不变。 -1/Km，1/Vmax； 4. n，小； 5. 蛋白激；蛋白磷酸酯； 6. 1:5； 7. 活化能，活化，加快； 8. 竞争性，非竞争性； 9. FAD，NAD+，NADP+，B12辅酶； 11. 夜盲，佝偻病，软骨病，坏血病，糙皮病，维生素B1，维生素B2，恶性贫血，巨幼红细胞性贫血； 12. TPP，FMN，FAD，NAD+，NADP+，磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺，磷酸吡哆醛，一碳单位转移酶，四氢叶酸，羧化酶的辅酶，ACP，CoA； （三）选择题 1.（B）酶是生物催化剂，在反应前后其含量没有发生变化，酶之所以能使反应快速进行，就是它降低了反应的活化能。 2.（A,B,C,D）Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，与酶的浓度无关。酶的种类不同，Km值不同，同一种酶与不同底物作用时，Km值也不同Km值愈小，酶与底物亲和力愈大。同工酶是指催化的化学反应相同。这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。酶的比活力单位酶蛋白所含的活力单位数。[S]Km时，v趋向于Vmax，因为v=k3[E]，所以可以通过增加[E]来增加v。 3.错。酶最适温度与酶的作用时间有关，作用时间越长，则最适温度低。 7.对。 8.错。维生素摄入不足能引起疾病，摄入过多的脂溶性维生素可以在体内储存而引起维生素中毒。 9.错。维生素C是水溶性的，在体内不能储存。 （五）分析和计算题